中心蛋白及与稀土离子作用的化学研究-东篱科研大数据发现系统（DRDS）

位置：立项数据库 > 立项详情页

中心蛋白及与稀土离子作用的化学研究

项目名称：中心蛋白及与稀土离子作用的化学研究
项目类别：面上项目
批准号：20371031
申请代码：B0104
项目来源：国家自然科学基金
研究期限：2004-01-01-2006-12-31

项目负责人：杨斌盛
负责人职称：教授
依托单位：山西大学
批准年度：2003

中文摘要：

稀土离子可与人血清转铁蛋白形成稳定的配合物。在转铁蛋白受体的介导下，稀土转铁蛋白可跨过细胞膜进入细胞。中心蛋白是细胞内重要的与钙(II)有关的功能蛋白质。本申请通过分子生物学方法表达、纯化中心蛋白(Centrin)，进而表达中心蛋白的不同突变体(F82W, E155W)，用胰蛋白酶水解断裂方法制备N-, C-端半分子中心蛋白，以蜂毒素、稀土离子等为光谱探针研究钙(II)、稀土离子与不同中心蛋白作用的热力学、动力学性质，观察稀土离子对中心蛋白构象及生物功能的影响，探索稀土转铁蛋白配合物的后续生物学效应。对稀土的胞内生物化学行为阐明具有重要意义

中文主题词：中心蛋白；金属离子；构象变化；聚合

英文摘要：

centrin; metal ions; conformat

英文主题词： centrin; metal ions; conformat

结论摘要：

为了深入研究稀土的生物学效应，本项目开展了中心体周围物质之一- - 中心蛋白与稀土离子作用的化学研究。通过分子生物学方法得到野生型、突变体及片段中心蛋白共15个。使用多种生化技术、谱学技术等研究表明1、中心蛋白可结合4个金属离子，四个结合部位Ⅳ、Ⅲ、Ⅰ,Ⅱ的结合能力是不等同的，N-、C-端结合部位间存在协同作用。2、当结合金属离子后蛋白从关闭式构象转变为开放式构象。同时伴随着大量疏水表面的暴露。3、中心蛋白通过疏水性相互作用与靶肽结合形成11的稳定配合物，其中C-端是其发挥信号转导作用的主要功能区。4、中心蛋白通过疏水作用和静电作用等可形成聚合体，聚合现象是一个全分子协同作用的结果。稀土离子对聚合体形成的促进作用远大于钙(II)。5、金属离子的结合使得蛋白的疏水性结构域更加外露，而稀土离子的结合比钙(II)的结合蛋白的疏水性结构域的暴露程度更大。6、钙调蛋白阻断剂三氟啦嗪存在下，中心蛋白和靶肽的作用被大大的减弱，金属离子依赖的自我聚合也减小。

成果综合统计