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伪狂犬病毒VP22蛋白C-端系列缺失突变体的构建及亚细胞定位分析
  • ISSN号:1674-0769
  • 期刊名称:《中国病毒学:英文版》
  • 时间:0
  • 分类:R373.9[医药卫生—病原生物学;医药卫生—基础医学]
  • 作者机构:[1]华中农业大学动物医学院动物病毒室,武汉430070
  • 相关基金:国家自然科学基金资助(30400322);霍英东青年教师基金(91029)
中文摘要:

以绿荧光蛋白(GFP)为标记,构建了一系列伪狂犬病毒VP22蛋白的C-端缺失突变体与GFP融合表达的真核表达质粒,脂质体介导转染Hela细胞,通过荧光显微镜观察分析各个缺失突变体的亚细胞定位,发现伪狂犬病毒VP22蛋白与核定位有关的结构域在第60个到第90个氨基酸残基之间,第111个到第159个氨基酸残基有可能与形成细胞核内的颗粒有关,与微管蛋白结合有关的结构域可能在第187到第241个氨基酸残基之间。上述研究结果为进一步深入研究伪狂犬病毒VP22蛋白的结构与功能奠定了基础。

英文摘要:

To study the specific subcellular localization of different regions of Pseudorabies virus (PrV) VP22, a series of mutants with the C-terminal truncations were amplified from a plasmid containing the full-length VP22 gene of the Ea strain. The resulting truncation constructs were fused to ORF encoding the green fluorescent protein (GFP) to generate eukaryotic expression plasmids expressing VP22 mutants and GFP fusion proteins. HeLa cells were transiently transfected with these fusion expression plasmids. By detecting the GFP fluorescence localization, several potential regions of PrV VP22 for specific subcellular localization were determined as follows: 60-90 amino acids (aa) of VP22 are required for nuclear targeting; 111-159 aa may be involved with the formation of particles in the nucleus; 187-241 aa are needed for binding to microtubules. These results lay foundation for further study on the structure and function of PrV VP22.

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期刊信息
  • 《中国病毒学:英文版》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国科学院武汉病毒研究所 中国微生物学会
  • 主编:陈新文
  • 地址:湖北省武汉市武昌区小洪山中区44号
  • 邮编:430071
  • 邮箱:info@virosin.org
  • 电话:027-87199157
  • 国际标准刊号:ISSN:1674-0769
  • 国内统一刊号:ISSN:42-1760/Q
  • 邮发代号:38-351
  • 获奖情况:
  • 湖北省第1、2、3、4、5、6届优秀期刊,中国科学技术学会 优秀国际科技期刊,2012年中国国际影响力优秀学术期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),波兰哥白尼索引,荷兰医学文摘,美国生物医学检索系统,美国剑桥科学文摘,美国生物科学数据库,中国中国科技核心期刊
  • 被引量:208