位置:成果数据库 > 期刊 > 期刊详情页
降解菌DDS-1产3-AC-DON氧化酶的酶学特性
  • ISSN号:0578-1752
  • 期刊名称:《中国农业科学》
  • 时间:0
  • 分类:S816.7[农业科学—饲料科学;农业科学—畜牧学;农业科学—畜牧兽医]
  • 作者机构:[1]江苏省农业科学院食品质量安全与检测研究所/江苏省食品质量安全重点实验室-省部共建国家重点实验室培育基地/农业部农产品质量安全控制技术与标准重点实验室/江苏省转基因安全评价公共服务中心,南京210014, [2]南京农业大学生命科学学院农业部农业环境微生物工程重点开放实验室,210095
  • 相关基金:国家自然科学基金项目(30901006); 公益性行业(农业)科研专项(201303088); 江苏省农业科技创新基金(CX(11)2071); 江苏省科技项目(BE2010757)
中文摘要:

【目的】研究脱氧雪腐镰刀菌烯醇(deoxynivalenol,DON)降解菌Devosia sp.DDS-1产生的3-AC-DON氧化酶的酶学特性,掌握DDS-1降解3-AC-DON到3-酮基-DON特性,为该酶的开发应用奠定理论基础。【方法】LG培养基培养DON毒素降解菌Devosia sp.DDS-1后,用PBS离心洗涤菌体后采用超声波破碎,用硫酸铵沉淀菌体破碎液获得粗酶液;然后在不同的酶反应体系中检测3-AC-DON氧化酶的酶活性。【结果】降解菌DDS-1产生3-AC-DON氧化酶的最适条件为:pH 7.0、25℃、培养36 h;该酶酶反应的最适温度为35℃,最适反应pH为7.0;该酶在20—40℃,pH 5.0—9.0的范围内能保持80%以上的酶活性;大多数金属离子在浓度为0.2—2 mmol.L-1对3-AC-DON氧化酶有促进作用;乙二胺四乙酸(EDTA)对该酶活性有抑制作用;酶的定域试验结果显示该酶为胞内酶;DDS-1产生的粗酶液能很好地降解小麦中的DON、3-AC-DON毒素。【结论】Devosia sp.DDS-1产生的3-AC-DON氧化酶的酶学特性研究表明,DDS-1产生的3-AC-DON氧化酶具有较好的温度和酸碱稳定性,该酶反应需要金属离子作为辅因子。

英文摘要:

[ Objective ] The objective of this study is to investigate the enzymatic characteristics of 3-acetyl deoxynivalenol oxidase (3-AC-DON oxidase), understand the degradation characteristics of 3-acetyl deoxynivalenol by Devosia sp. DDS-1, and realize the application of the enzyme. [Method] After being cultured in LG medium, the strain DDS-1 was centrifuged and washed by PBS, and then broken by ultrasonic treatment. The crude enzyme of DDS-1 was obtained by ammonium sulfate precipitation. The enzymatic activity of 3-AC-DON oxidase was then detected in different enzyme reaction systems. [Result] The optimal 3-AC-DON oxidase production conditions for DDS-1 were 25℃, pH 7.0 and 36 hours in LG medium. The optimum reaction conditions for the 3-AC-DON oxidase in DDS-1 were 35℃, pH 7.0. The enzymatic activity could be maintained above 80% from 20to 40℃ and in the range of pH 5.0 to 9.0. Most metal ions at a concentration from 0.2 to 2 mmol'L1 could promote the enzymatic activity. Ethylenediamine tetraacetic acid (EDTA) inhibited the enzyme activity on the contrary. The crude enzyme produced by DDS-1 could degrade DON, 3-AC-DON in wheat. [ Conclusion ] The enzymatic characteristics of 3-AC-DON oxidase produced by Devosia sp. DDS-1 was studied in this paper. The results showed that Devosia sp. DDS-1 can produce 3-AC-DON oxidase with good temperature and pH stability, and the enzyme requires metal ions as cofactor.

同期刊论文项目
同项目期刊论文
期刊信息
  • 《中国农业科学》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中华人民共和国农业部
  • 主办单位:中国农业科学院 中国农学会
  • 主编:万建民
  • 地址:北京中关村南大街12号中国农业科学院图书馆楼4101-4103室
  • 邮编:100081
  • 邮箱:zgnykx@caas.cn
  • 电话:010-82109808 82106279
  • 国际标准刊号:ISSN:0578-1752
  • 国内统一刊号:ISSN:11-1328/S
  • 邮发代号:2-138
  • 获奖情况:
  • 中国期刊方阵“双高”期刊,第三届中国出版政府奖提名奖
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),英国农业与生物科学研究中心文摘,波兰哥白尼索引,英国动物学记录,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国食品科技文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:85620