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The Herpes Simplex Virus Type 1 Infected Cell Protein 22
  • 期刊名称:中国病毒学
  • 时间:0
  • 页码:1-7
  • 语言:中文
  • 分类:Q78[生物学—分子生物学] S852.6[农业科学—基础兽医学;农业科学—兽医学;农业科学—畜牧兽医]
  • 作者机构:[1]State Key Laboratory of Virology, Wuhan Institute of Virology, Chinese Academy of Sciences, Wuhan 430071, China
  • 相关基金:The Startup Fund of the Hundred Talents Program of the Chinese Academy of Science (20071010141); National Natural Science Foundation of China (30870120); Open Research Fund Program of the State Key Laboratory of Virology of China (2007003, 2009 007); Hubei Province Natural Science Foundation of Innovation Groups Project (2008CDA013).
  • 相关项目:I型牛疱疹病毒蛋白BICP27核及核仁定位信号的确定及其生物学功能研究
中文摘要:

作为之一立即早(IE ) 疱疹的蛋白质单一的病毒类型 1 (HSV-1 ) , ICP22 是在感染的房间的原子核本地化的一个多功能的病毒的管理者。它在试验性的动物系统和一些非人类的房间线,然而并非在 Vero 或 HEp-2 房间被要求。ICP22 是广泛地由病毒、细胞的 kinases 的 phosphorylated 和由酷蛋白 kinase II 的 nucleotidylylated。近来为早(E) 基因和一个子集的有效表示被要求被显示了(L) 基因。与 UL13 kinase 一起, ICP22 调停 RNA 聚合酶 II 的 phosphorylation。ICP22 和 UL13 为 cdc2 的激活被要求, cyclins A 和 B 和一个新 cdc2 搭挡,的获得的降级 UL42 DNA 聚合酶 processivity 因素。cdc2-UL42 建筑群调停以一种 ICP22 依赖的方式到的 topoisomerase II 伪的 postranscriptional 修正支持 L 基因表示。另外, ICP22 以一种 Us3 kinase 依赖者方式与 cdk9 交往到 phosphorylate RNA 聚合酶 II。关键词疱疹单一的病毒类型 1 (HSV-1 )- ICP22 - UL13 基础项目:科学(20071010-141 ) 的中国学院的百个才能节目的开始资金;中国(30870120 ) 的国家自然科学基础;中国的病毒学的国家重点实验室的开的研究资金节目(2007003, 2009 007 ) ;革新的湖北省自然科学基础组织工程(2008CDA013 ) 。等于贡献作者

英文摘要:

As one of the immediate-early (IE) proteins of herpes simplex virus type 1 (HSV-1), ICP22 is a multifunctional viral regulator that localizes in the nucleus of infected cells. It is required in experimental animal systems and some nonhuman cell lines, but not in Vero or HEp-2 cells. ICP22 is extensively phosphorylated by viral and cellular kinases and nucleotidylylated by casein kinase Ⅱ. It has been shown to be required for efficient expression of early (E) genes and a subset of late (L) genes. ICP22, in conjunction with the UL13 kinase, mediates the phosphorylation of RNA polymerase Ⅱ. Both ICP22 and UL13 are required for the activation of cdc2, the degradation of cyclins A and B and the acquisition of a new cdc2 partner, the UL42 DNA polymerase processivity factor. The cdc2-UL42 complex mediates postranscriptional modification of topoisomerase Ⅱα in an ICP22-dependent manner to promote L gene expression. In addition, ICP22 interacts with cdk9 in a Us3 kinase dependent fashion to phosphorylate RNA polymerase Ⅱ

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