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组氨酸质子化触发病毒膜融合及其分子机制
  • ISSN号:1000-1336
  • 期刊名称:生命的化学
  • 时间:2014
  • 页码:654-659
  • 分类:Q255[生物学—细胞生物学]
  • 作者机构:[1]第二军医大学微生物学教研室、上海市医学生物防护重点实验室,上海200433, [2]广州军区疾病预防控制中心,广州510000
  • 相关基金:国家自然科学基金项目(30900066;81171564);上海市重点学科建设项目(B901)
  • 相关项目:丙肝病毒包膜蛋白中构象依赖的关键组氨酸影响病毒感染的机制研究
中文摘要:

膜融合是有包膜病毒入侵靶细胞的关键步骤,低pH、受体结合、二者兼具或其他尚未界定的机制均可触发病毒融合蛋白的构象重排,介导病毒包膜与靶细胞膜或内体膜间的融合。组氨酸(histidine,His)残基是唯一一个质子化状态变化(pKa~6~7)接近于病毒融合阈值(~pH6)的氨基酸,参与多种低pH依赖的病毒融合蛋白构象转变及膜融合,对其可能作用机制的阐述将有助于抗病毒药物的研制与发展。

英文摘要:

Member fusion is a critical step of enveloped viruses to enter target cells. The fusion of viral en- velope with target cell membrane or endosomal membrane is mediated by viral fusion protein, whose confor- mational rearrangements can be triggered by low pH, receptor binding, both or other undefined mechanisms. Histidine (His) residue is believed to be involved in low pH- dependent conformational transitions of viral fusion proteins and subsequent member fusion since it is the only residue whose protonation state changes (pKa-6-7) is close to the fusion threshold of viruses at -pH6. The illustration of the possible mechanisms will contribute to the design and development of anti-viral drugs.

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期刊信息
  • 《生命的化学》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国科学技术协会
  • 主办单位:中国生物化学与分子生物学会
  • 主编:阮康成
  • 地址:上海岳阳路319号
  • 邮编:200031
  • 邮箱:smhx@sibs.ac.cn
  • 电话:021-54921091
  • 国际标准刊号:ISSN:1000-1336
  • 国内统一刊号:ISSN:31-1384/Q
  • 邮发代号:4-315
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 被引量:8895