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基质金属蛋白酶与天然黄酮醇类药物抑制剂识别机理的光谱学研究
  • ISSN号:0251-0790
  • 期刊名称:《高等学校化学学报》
  • 时间:0
  • 分类:O657[理学—分析化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]吉林大学超分子结构与材料国家重点实验室,长春130012, [2]吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室,长春130021
  • 相关基金:国家自然科学基金(批准号:20473028,20773051)、吉林省科技发展计划项目(批准号:20070926-01)、教育部新世纪优秀人才支持计划、国家“九七三”计划(批准号:2007CB808000)和长江学者创新团队发展计划(批准号:mT0422)资助.
中文摘要:

基质金属蛋白酶(Matrix metalloproteiriases,MMPs)是肿瘤细胞对正常组织的侵袭和转移过程中重要的调节因子,可以水解多种细胞内、细胞外及细胞膜上的底物,因而影响着多种细胞的行为.当MMPs表达异常时,很多种病理会改变甚至恶化,因此,MMPs已成为近年来备受关注的一类抗肿瘤药物靶标蛋白酶.选用MMPs的几种天然黄酮醇类药物小分子抑制剂,利用荧光滴定光谱和紫外一可见(UV—Vis)吸收光谱相结合,研究了它们与MMPs家族成员之一——MMP-16之间的分子识别和作用机理.研究结果表明,这几种黄酮醇化合物不但对MMP-16显示出了较强的结合能力,而且在结合模式、结合比和抗氧化性能等多方面都表现出了很强的结构-性能差异.

英文摘要:

Acting on a broad spectrum of extracellular, intracellular, and membrane-associated substrates, the matrix metalloproteinases (MMPs) are critical to the biological processes of organisms. And when aberrantly expressed, many pathological conditions may be born or exacerbated. Several natural flavonoids were used as the inhibitors of MMP-16, and the fluorometric titration and UV-Vis absorption spectra were performed to reveal the recognition and inhibition mechanism between them, large differences at binding model, stoichiometry and antioxidation were clarified between them.

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期刊信息
  • 《高等学校化学学报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中华人民共和国教育部
  • 主办单位:吉林大学 南开大学
  • 主编:周其凤
  • 地址:吉林大学南胡校区
  • 邮编:130012
  • 邮箱:cjcu@jlu.edu.cn
  • 电话:0431-88499216
  • 国际标准刊号:ISSN:0251-0790
  • 国内统一刊号:ISSN:22-1131/O6
  • 邮发代号:12-40
  • 获奖情况:
  • 首届及第二届国家期刊奖,连续两届“百种中国杰出学术期刊”,中国期刊方阵“双高”期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国科学引文索引(扩展库),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:50676