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球形纳米银颗粒与人血清白蛋白相互作用的研究
  • ISSN号:0441-3776
  • 期刊名称:《化学通报》
  • 时间:0
  • 分类:O48[理学—固体物理;理学—物理]
  • 作者机构:[1]济宁医学院生物纳米技术与医学工程研究所,济宁272067, [2]济宁医学院基础学院,济宁272067, [3]聊城大学化学化工学院,聊城252059
  • 相关基金:国家自然科学基金项目(21175059,21373106); 济宁医学院博士科研启动基金(JY14QD04)资助
中文摘要:

通过化学还原法合成了球形银纳米颗粒(Ag NPs),用电镜对其形貌进行了表征;利用紫外可见吸收光谱法、荧光光谱法以及扫描电镜研究了其与人血清白蛋白(HSA)的结合作用。随着其浓度的增加,混合溶液的紫外吸收峰强度增加,但荧光强度则发生了明显的猝灭。光谱学实验结果表明,Ag NPs与HSA在溶液中发生了相互作用,此结果也通过扫描电镜实验得到了验证。由荧光实验还可获得Ag NPs与HSA相互作用的结合常数、结合位点数以及吉布斯自由能变,由这些热力学数据可知Ag NPs与HSA可以自发结合,并成缔合物。

英文摘要:

Ag nanoparticles (Ag NPs) were synthesized by the chemical reduction method and the morphology of them was observed by using SEM and TEM. Interaction of the Ag NPs with human serum albumin (HSA) in aqueous solution had been investigated by UV-Vis absorption spectroscopy, fluorescence (FL) spectroscopy and SEM. The absorbance of the mixture solution was progressively increased, but the fluorescence intensity was decreased with increasing concentration of Ag NPs. The results showed that there were interaction between the Ag NPs and HSA. Furthermore, the morphology change of the Ag NPs in the mixed solution investigated by SEM was in coinciding with that by UV-Vis and FL experiments. The association equilibrium constant (K), the number of binding sites (n) and the standard free energy change (△G0) were calculated by using the Stern-Volmer method. These thermodynamic data indicated that the binding processes of Ag NPs and HSA are spontaneous, and the association complex can be formed in the solution.

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期刊信息
  • 《化学通报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国化学会 中国科学院化学研究所
  • 主编:张德清
  • 地址:北京2709信箱
  • 邮编:100190
  • 邮箱:hxtb@iccas.ac.cn
  • 电话:010-62554183 62588928
  • 国际标准刊号:ISSN:0441-3776
  • 国内统一刊号:ISSN:11-1804/O6
  • 邮发代号:2-28
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:20665