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阿特拉津与蛋白质结合反应及其在测定蛋白质中的应用
  • ISSN号:1000-0593
  • 期刊名称:《光谱学与光谱分析》
  • 时间:0
  • 分类:O655[理学—分析化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]中国农业大学理学院应用化学系,北京100094, [2]中国科学院寒区旱区环境与工程研究所,甘肃兰州730000, [3]上海师范大学旅游学院环境科学与工程系,上海200234
  • 相关基金:国家自然科学基金(30270786)项目资助.
中文摘要:

用共振光散射光谱(RLS)和紫外-可见电子吸收光谱研究了阿特拉津与牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用。研究表明,在酸性条件下,阿特拉津与牛血清蛋白依靠范德华力和N/O-H…π氢键生成结合物,从而使阿特拉津的紫外吸收有整体红移的趋势,并且产生强烈的共振散射光增强现象。共振光散射光谱特征和强度与溶液的pH、阿特拉津的浓度、反应温度等有关。在优化的实验条件下,阿特拉津与牛血清蛋白体系的共振光散射强度与牛血清蛋白的浓度呈线性关系,据此建立了一种简单、灵敏测定牛血清蛋白的新方法。该方法的检出限(3d)为12ng·mL^-1,线性范围为0.05~100μg·mL^-1。该法用于人工混合样品中牛血清蛋白的测定,取得了令人满意的结果。

英文摘要:

The resonance light scattering (RLS) technique and UV-Vis absorption spectra were applied to the investigation of the interaction between atrazine and bovine serum albumin(BSA). Under acidic conditions, the formation of atrazine-BSA supermolecule by Van der Waals force and N/O—H…π hydrogen bonds leads to a red shift of absorption band and strong RLS enhancement of atrazine. The characteristics and intensity of RLS were related to the pH, the concentration of atrazine, and temperature. Under the optimum conditions, the enhanced RLS intensities are in proportion to the concentration of BSA in the range of 0. 05-100μg·mL^-1. Based on the enhancement of the RLS, a simple and sensitive method for the determination of BSA was established. The detection limit (3σ) is 12 ng·mL^-1. Synthesis samples were determined with satisfactory results.

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期刊信息
  • 《光谱学与光谱分析》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国科学技术协会
  • 主办单位:中国光学学会
  • 主编:高松
  • 地址:北京海淀区魏公村学院南路76号
  • 邮编:100081
  • 邮箱:chngpxygpfx@vip.sina.com
  • 电话:010-62181070
  • 国际标准刊号:ISSN:1000-0593
  • 国内统一刊号:ISSN:11-2200/O4
  • 邮发代号:82-68
  • 获奖情况:
  • 1992年北京出版局编辑质量奖,1996年中国科协优秀科技期刊奖,1997-2000获中国科协择优支持基础性高科技学术期刊奖
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国生物医学检索系统,美国科学引文索引(扩展库),英国科学文摘数据库,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:40642