分别对谷氨酰胺结合蛋白单体及结合底物谷氨酰胺的复合物进行了10uns的分子动力学模拟,从分子整体,结构成簇,门距和门角等方面研究了该蛋白在结合底物前后的运动差异性。结果表明,单体的稳定性弱于复合物,单体大小结构域的开合运动幅度远大于复合物。该研究有助于揭示细胞外液结合蛋白的底物转运机制。