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拟南芥H^+-ATPase AHA11蛋白与钙结合蛋白CBL10的互作关系分析
  • ISSN号:1674-568X
  • 期刊名称:《基因组学与应用生物学》
  • 时间:0
  • 分类:Q[生物学]
  • 作者机构:海南大学农学院/海南省热带生物资源可持续利用重点实验室,海口570228
  • 相关基金:国家自然科学基金(31260218;31160185)资助
中文摘要:

采用分子克隆技术,从拟南芥中分离到一个质膜H^+-ATPase基因At AHA11和一个钙结合蛋白基因At CBL10。采用酶切连接的方法构建At AHA11-C-ter-p GADT7和At CBL10-p GBKT7酵母双杂交载体,用PEG/Li Ac法将At AHA11-C-ter-p GADT7转化到酵母菌Y187中,At CBL10-p GBKT7转化到酵母菌Y2HGold中。发现融合的二倍体酵母(At AHA11-C-ter-p GADT7×At CBL10-p GBKT7)可以在酵母选择性培养基SD-A-H-L-T+X-α-Gal+Ab A中生长。说明At CBL10蛋白可与AHA11蛋白的C末端互作,便于我们进一步研究它们的调节位点,为深入探讨CBL10调控细胞膜AHA11蛋白的功能提供一个技术平台。

英文摘要:

An H~+-ATPase gene At AHA11 and a calcium-binding protein gene At CBL10 were isolated from Arabidopsis by molecular cloning technique. The yeast two hybrid expressing vectors At AHA11-C-ter-p GADT7 and At CBL10-p GBKT7 were constructed using enzyme digestion and ligation methods, and then transformed into the Y187 and Y2 HGold yeast strains by PEG/Li Ac methods, respectively. The diploid yeast fused by the transformed Y187 and Y2 HGold yeast strain could grow on the selective yeast plates(SD-A-H-L-T+X-α-Gal+Ab A). The results illustrated that At CBL10 protein could interact with the C-terminal of AHA11 protein, which was convenient for studying the regulation sites of At CBL10 protein, and found a technical platform for researching the mechanism of CBL10 protein regulated plasma membrane AHA11 protein.

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期刊信息
  • 《基因组学与应用生物学》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:广西大学
  • 主办单位:广西大学
  • 主编:朱玉贤
  • 地址:广西南宁市大学东路100号广西大学西校园《基因组学与应用生物学》编辑部111室
  • 邮编:530004
  • 邮箱:gab@hibio.org 571388455@qq.com
  • 电话:0771-3239102
  • 国际标准刊号:ISSN:1674-568X
  • 国内统一刊号:ISSN:45-1369/Q
  • 邮发代号:48-213
  • 获奖情况:
  • 全国优秀高校学校自然科学学报,教育部优秀科技期刊,广西优秀科技期刊,中国期刊方阵“双效”期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),英国农业与生物科学研究中心文摘,美国剑桥科学文摘,英国动物学记录,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版)
  • 被引量:4299