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基于离散小波变换的蛋白质结构、功能与进化关系延时交叉相关分析
  • ISSN号:0251-0790
  • 期刊名称:《高等学校化学学报》
  • 时间:0
  • 分类:O657[理学—分析化学;理学—化学] Q61[生物学—生物物理学]
  • 作者机构:[1]南昌大学化学系,南昌330047, [2]中山大学化学与化学工程学院,广州510275
  • 相关基金:国家自然科学基金(批准号:20605010)、江西省自然科学基金(批准号:0520075)和江西省教育厅科技计划(赣教技字[2005]242)资助
中文摘要:

基于氨基酸的疏水特性,将离散小波变换与延时交叉相关分析相结合,提出了一种分析蛋白质结构、功能和进化关系的新方法——序列小波层次相关法.以丝氨酸蛋白酶超家族中Trypsin种属为研究对象,描述了该方法在揭示不同物种的Trypsin蛋白质进化关系中的应用;以蛋白质酪氨酸磷酸酶、血红蛋白和溶菌酶为例,采用该方法揭示了蛋白质之间功能与序列的内在关系.该方法为非参数方法,具有简单、直观、可视和可操作性强等特点,且不需要事先知道蛋白质的结构,仅从蛋白质的氨基酸序列出发即可比较和揭示蛋白质之间的关系.

英文摘要:

A new method based on the combination of the discrete wavelet transform(DWT) and cross-covariance, named as sequence wavelet hiberarchy correlation method (SWHCM), is presented which reveals the relationship among the structure, function and evolution of proteins via the hydrophobic character of amino acids. The trypsin proteins of different species were chosen as the examples to describe the application of this method to revealing the evolution relationship according to the evolution vectors. The protein phosphatase, hemoglobin and lysozome were chosen as the examples to describe the intrinsic function-sequence relationship according to the function vectors by using this method. We can draw a conclusion that our non-parametric method is simple, visual and performs reasonably well without knowing the structure of proteins in advance, which is a promising approach to revealing the relationship between two compared proteins at different spatial resolutions.

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期刊信息
  • 《高等学校化学学报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中华人民共和国教育部
  • 主办单位:吉林大学 南开大学
  • 主编:周其凤
  • 地址:吉林大学南胡校区
  • 邮编:130012
  • 邮箱:cjcu@jlu.edu.cn
  • 电话:0431-88499216
  • 国际标准刊号:ISSN:0251-0790
  • 国内统一刊号:ISSN:22-1131/O6
  • 邮发代号:12-40
  • 获奖情况:
  • 首届及第二届国家期刊奖,连续两届“百种中国杰出学术期刊”,中国期刊方阵“双高”期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国科学引文索引(扩展库),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:50676