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3-磷酸甘油醛脱氢酶与酵母线粒体基因组维持蛋白Mgm101的相互作用
  • ISSN号:0251-0790
  • 期刊名称:《高等学校化学学报》
  • 时间:0
  • 分类:O621.25[理学—有机化学;理学—化学] Q71[生物学—分子生物学]
  • 作者机构:[1]东北师范大学遗传与细胞研究所,长春130024, [2]长春工业大学生物工程学院,长春130012, [3]澳大利亚国立大学生命科学研究院酵母分子遗传实验室,堪培拉ACT 2601
  • 相关基金:国家自然科学基金(批准号:30471602)和国家留学基金(批准号:20023034)资助.
中文摘要:

采用酵母双杂交方法,以Mgm101p为诱饵,筛选酵母cDNA文库.分离鉴定15个与Mgm101p相互作用的蛋白因子,其中5个阳性克隆均为GPD1编码的3-磷酸甘油醛脱氢酶(GAPDH).克隆了GPD1在S.cerevisiae的同系物ScTDH2基因,进行绿色荧光蛋白GFP标记、亚细胞组分分离和蛋白质印迹分析,结果表明,GAPDH除了在细胞质为糖酵解酶的主要作用外,可能为多功能蛋白,在酵母线粒体中与Mgm101p相互作用参与线粒体DNA维持的生物过程.

英文摘要:

MGM101 is involved in mitochondrial genome maintenance in yeast. Mgm101p is a protein required for the replication of mtDNA. By means of yeast two-hybrid, we screened a Schizosaccharomyces pombe cDNA library for clones encoding proteins that potentially interact with Mgm101p. We have isolated 15 mtDNA-associated proteins in yeast. We had identified five individual clones with GPD1 coding for glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase(GAPDH). The S.cerevisiae counterpart of the GPD1, TDH2 was cloned and examined for its possibility to be involved in mitochondrial genome maintenance. GFP tagging, subcellular fractionation followed by Western blotting analysis revealed that GAPDH, besides having a cytoplasmic location, was imported into mitochondria and had potential to interact with Mgm101p. These results suggest that GAPDH is likely a muhifunctional protein and interacts with Mgm101p in mitochondria, which is involved in the process mediated by mtDNA.

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期刊信息
  • 《高等学校化学学报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中华人民共和国教育部
  • 主办单位:吉林大学 南开大学
  • 主编:周其凤
  • 地址:吉林大学南胡校区
  • 邮编:130012
  • 邮箱:cjcu@jlu.edu.cn
  • 电话:0431-88499216
  • 国际标准刊号:ISSN:0251-0790
  • 国内统一刊号:ISSN:22-1131/O6
  • 邮发代号:12-40
  • 获奖情况:
  • 首届及第二届国家期刊奖,连续两届“百种中国杰出学术期刊”,中国期刊方阵“双高”期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国科学引文索引(扩展库),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:50676