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封端水性PU交联剂改性胶原的研究
  • ISSN号:1000-3304
  • 期刊名称:《高分子学报》
  • 时间:0
  • 分类:TQ94[化学工程]
  • 作者机构:[1]四川大学皮革化学与工程教育部重点实验室,四川成都610065, [2]四川大学制革清洁技术国家工程实验室,四川成都610065
  • 相关基金:国家自然科学基金(51273128)
中文摘要:

利用三种合成的封端水性聚氨酯PU(WDDA)来改性胶原(col),结果表明,在碱性水溶液中,WDDA能有效交联胶原的氨基,经TDI—WDDA、IPDI-WDDA、HMDI-WDDA改性后的胶原TOC含量分别提高了23.1%,30.1%、46.2%。TG/DTG、DSC分析结果显示,交联改性后的胶原热稳定性显著提高,特别是HMDI—WDDA交联后的胶原具有最高的热变性温度(93.2℃)。FTIR的研究显示,尽管交联改性可以增加胶原三股螺旋结构的稳定性,但交联程度越高胶原分子的天然构象受到的影响越大,螺旋结构的完整性越差。胶原吸水率测试以及体外胶原酶水解实验表明,WDDA交联可以显著降低胶原的吸水率同时增强其酶解稳定性。

英文摘要:

Three kinds of blocked waterborne polyurethane synthetized in-house were used to modify collagen.The results showed that WDDA can react with amino groups in collagen, and the TOC content of modifided collagen were increased by 23.1% for TDI-WDDA-eol, by 30.1% for IPDI-WDDA-col, and by 46.2% for HMDI-WDDA-col. TG/DTG and DSC analysis results demonstrated the thermal stability of crosslinked collagen increased significantly. Especially, collagen crosslinked with HMDI-WDDA has the highest thermal denaturation (9.3.2 ℃ ).b-FIR analysis revealed that although the crosslinking can increase the stability of collagen triple helix, the higher the degree of crosslinking, the larger impact on natural conformation of collagen and the worse integrity of triple helix there has been. Water absorption and in vitro hydrolysis experiments showed that crosslinking of collagen significantly reduced the water absorption rate and inhibited the enzymolysis reaction.

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期刊信息
  • 《高分子学报》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国化学会 中国科学院化学研究所
  • 主编:张希
  • 地址:北京市海淀区中关村北一街2号
  • 邮编:100190
  • 邮箱:gfzxb@iccas.ac.cn
  • 电话:010-62588927
  • 国际标准刊号:ISSN:1000-3304
  • 国内统一刊号:ISSN:11-1857/O6
  • 邮发代号:2-498
  • 获奖情况:
  • 国家优秀期刊二等奖,中科院优秀期刊二等奖,中国科协优秀期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国科学引文索引(扩展库),英国高分子图书馆,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:19174