位置:成果数据库 > 期刊 > 期刊详情页
P35识别结合HCV糖蛋白的研究
  • ISSN号:1671-8852
  • 期刊名称:武汉大学学报(医学版)
  • 时间:0
  • 页码:26-33
  • 语言:中文
  • 分类:R392.11[医药卫生—免疫学;医药卫生—基础医学]
  • 作者机构:[1]武汉大学医学院免疫学系,湖北武汉430071
  • 相关基金:国家自然科学基金资助项目(编号:30670098,30370310)
  • 相关项目:丙型肝炎病毒包膜糖蛋白糖基化的免疫功能研究
中文摘要:

目的:研究P35(L—ficolin)作为一种凝集素补体,能否结合HCV包膜糖蛋白E1。方法:用PCDNA3-P35质粒转染细胞,建立稳定表达P35的细胞系CT26-P35,RT-PCR和Western Blot检测该细胞系,建立稳定表达HCVE1蛋白的细胞系E1-CT26,用FCM检测该细胞胞内胞膜上E1的表达。用FCM检测蛋白P35与HCVE1的作用。结果:成功建立稳定细胞系P35-CT26。E1-CT26细胞胞内和胞膜均有E1表达。FCM分析,P35与E1-CT26结合能力强于P35与CT26的结合。结论:成功建立稳定表达P35的细胞系;P35能识别并结合HCV的糖蛋白E1。

英文摘要:

Objective: To study whether P35 can bind to HCV E1 as a kind of C-type lectin. Methods.. The vector PCDNA3-P35 was constructed and transfect it into CT26 cells. RT-PCR and Western Blot were used to identify the P35-CT26 cell line. And a stable cell line, E1-CT26, was constructed before the E1 and the P35's binding ability to HCV E1 was determined by FCM. Results: The stable cell line P35-CT26 had been successfully constructed. HCV E1 could express both in the cytoplasm and on the surface of E1-CT26. FCM revealed that P35 could bind to HCV E1 more tightly than CT26 does. Conclusion: The stable cell line P35-CT26 had been successfully constructed and P35 could recognize and bind to HCV El.

同期刊论文项目
期刊论文 26 会议论文 6 获奖 5 著作 6
同项目期刊论文
期刊信息
  • 《武汉大学学报:医学版》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中华人民共和国教育部
  • 主办单位:武汉大学
  • 主编:刘经南
  • 地址:湖北武汉珞珈山
  • 邮编:430072
  • 邮箱:mjwhu@whu.edu.cn
  • 电话:027-68755966
  • 国际标准刊号:ISSN:1671-8852
  • 国内统一刊号:ISSN:42-1677/R
  • 邮发代号:38-403
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国生物科学数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版)
  • 被引量:9865