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荧光各向异性结合同步荧光法研究1-羟基芘与牛血清白蛋白的相互作用
  • ISSN号:0251-0790
  • 期刊名称:高等学校化学学报
  • 时间:2015.8.10
  • 页码:1511-1516
  • 分类:O657[理学—分析化学;理学—化学] O625[理学—有机化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]近海海洋环境科学国家重点实验室,厦门大学环境与生态学院,厦门361102, [2]北京大学城市与环境学院,北京100871, [3]厦门大学化学化工学院化学系,厦门361005, [4]漳州职业技术学院,漳州363000
  • 相关基金:国家自然科学基金(批准号:21075102,21177102); 中央高校基本科研业务费专项资金(批准号:2013121052); 国家级大学生创新创业项目基金(批准号:DC2013035)资助
  • 相关项目:原位可视化研究典型PAHs在大气与红树叶片间界面过程及纳米粒子对其影响
中文摘要:

在模拟生理条件下,应用荧光各向异性法研究了多环芳烃(PAHs)代谢标志物1-羟基芘(1-OHP)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,并结合同步荧光法研究作用过程中BSA的构型变化,初步探讨了二者的结合方式.研究结果表明,1-OHP与BSA有较强的结合作用,形成1∶1复合物,平均结合平衡常数为3.63×10^6L/mol,且其结合作用强弱随着BSA浓度大小发生变化.1-OHP可与BSA的色氨酸残基结合,使BSA构型发生变化,进而使色氨酸残基周围环境的疏水性降低.

英文摘要:

Fluorescence anisotropy was employed to investigate the interaction of 1-hydroxypyrene( 1-OHP),the metabolism biomarker of PAHs in vivo,with a model transport protein of bovine serum albumin( BSA)under simulated physiological conditions. Combined with synchronous fluorescence spectra,the conformation transition of BSA was also investigated. The experiment results showed that 1-OHP can bind to BSA strongly and a 1 ∶ 1 complex was formed,with an average binding equilibrium constant of 3.63×10^6L / mol. Also as the amounts of BSA differ,the interaction of 1-OHP and BSA was dominated by strong and weak binding modes alternately. Moreover,1-OHP can bind to tryptophan residues and induce the conformational and microenvironmental changes of BSA,increasing the tryptophan residue of BSA exposuring to a less hydrophobic micro-environment.

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期刊信息
  • 《高等学校化学学报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中华人民共和国教育部
  • 主办单位:吉林大学 南开大学
  • 主编:周其凤
  • 地址:吉林大学南胡校区
  • 邮编:130012
  • 邮箱:cjcu@jlu.edu.cn
  • 电话:0431-88499216
  • 国际标准刊号:ISSN:0251-0790
  • 国内统一刊号:ISSN:22-1131/O6
  • 邮发代号:12-40
  • 获奖情况:
  • 首届及第二届国家期刊奖,连续两届“百种中国杰出学术期刊”,中国期刊方阵“双高”期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国科学引文索引(扩展库),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:50676