中文摘要：

泛素－蛋白酶体通路和细胞凋亡对生命活动极其重要，它们的异常会导致癌症、心血管疾病、神经退行性疾病等人类重大疾病。在本项目的研究过程中，1） 我们发现新的蛋白酶体亚单位hRpn13可促进蛋白酶体中的去泛素化酶UCH37的去泛素化活性，从而调节蛋白酶体对细胞内底物蛋白质的降解。同时，我们发现干扰hRpn13的正常功能可导致细胞凋亡。这些结果已以通讯作者发表于EMBO J。2）发现泛素连接酶Nrdp1不仅可促进细胞凋亡，而且参与细胞周期的调控（已投稿）。3）发现Nrdp1的相互作用蛋白NIP可在细胞凋亡启动时与Nrdp1形成复合物。利用NIP基因敲除的小鼠细胞发现NIP为Nrdp1介导其底物降解所必需（撰写中）。4) 发现在睾丸中存在特异亚基组成和活性的蛋白酶体新类型; 发现一个新的、精子和精细胞特有的蛋白酶体亚单位（撰写中）。5) 参与发现调节蛋白质降解或细胞凋亡的新机制，结果发表在Mol Cell等4个重要国际刊物。6）在国际刊物发表两篇特邀综述。7）主持编写了专著《泛素介导的蛋白质降解》。8）参与组织国际会议一次。上述成果对于研究泛素－蛋白酶体通路及其调控细胞凋亡的机理具有重要意义。