中文摘要：

人血清白蛋白(Human Serum Albumin，HSA) 是人体血浆中最丰富的多功能蛋白质，能结合大量内源性/外源性化合物，是决定药物在人体内分布和作用的一个重要因素。本项研究结合光谱学和X-射线晶体学的方法研究HSA与内源性物质溶血磷脂家族成员(Lysophospholipids, lysoPLs)LPC、LPE和LPA分子之间的相互作用，证明了溶血磷脂分子能直接结合HSA。我们解析了HSA与LPE和LPA分子形成的二元及三元复合物的结构，从结构角度阐明了HSA对溶血磷脂分子的运输机制，为设计溶血磷脂分子的类似物及其他药物筛选奠定基础。本项目还通过研究HSA与青霉素(pencilline)的晶体结构，解释青霉素在HSA中的特异性结合位点；此外，我们还解析了HSA和荧光探针丹酰氨基酸十一烷酸 (11-(Dansylamino) undecanoic acid,DAUDA）的复合物结构，发现DAUDA分子可以作为脂肪酸结合位点6位和7位上的荧光探针。这些结构为研究药物与HSA结合提供重要的结构框架，阐明药物运输和代谢的过程。