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中文摘要：
硫氧还蛋白系统是原核和真核生物中最普遍和最重要的氧化还原系统，它通过控制各种不同的蛋白质底物的氧化还原状态而参与大量的生物学过程。然而，现在并不清楚这些结构高度保守的小分子量蛋白是如何识别三维结构和生物学功能各不相同的底物蛋白，并实现有效的电子传递。我们以酿酒酵母这一最经典的真核模式生物为研究对象，以X射线晶体衍射的方法为手段，系统表达和纯化了硫氧还蛋白的一批底物蛋白，解析了一组具有代表性的底物蛋白及其与硫氧还蛋白复合物的晶体结构。结合定点突变、活性分析和计算机预测等手段揭示了硫氧还蛋白识别其底物蛋白的结构生物学基础和通用规律。这将有助于我们设计并优化可以阻断二者相互识别的化学小分子，用于氧化应激相关疾病的治疗。
结论摘要：
英文主题词thioredoxin;crystal structure;protein complex;interface;Saccharomyces cerevisiae
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