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中文摘要：
Sec转运通路是原核生物中最主要的新生肽链转运通路。SecA是Sec途径系列蛋白中的核心组分。SecY，SecE，SecG形成稳定的异寡聚体，是转运通道的组成蛋白。本课题主要应用电子显微学的方法，结合生化和免疫技术，研究了E.coli Sec系统复合物的功能与结构。首先用冰冻电镜获得野生型大肠杆菌SecA在水溶液中的结构，制备了SecA/SecB/proOmpA复合体，并用电子显微学解析了此复合物的结构，即SecA在此复合物中以不对称的二体形式存在。我们还研究了Sec系统膜上复合物SecA/SecYEG和转运中间体I31。二维平均结果显示，、原本对称结合的SecA和SecYEG因proOmpA的存在而在转运中间体I31中变得不再对称，我们认为SecA始终保持二聚体行使转运功能。综上所述，SecA的工作模型即SecA发挥转运功能时proOmpA结合到其中一个SecA单体上，结合了前体蛋白的SecA单体负责带领前体蛋白进行跨膜转运，另外一个SecA单体协助转运进行。以上实验结果揭示了Sec系统不同转运步骤的蛋白复合物结构和功能。有助于理解Sec系统蛋白转运过程中的分子机制。
结论摘要：
英文主题词translocation intermediate; SecA; SecYEG; proOmpA
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