中文摘要：

嗜热菌蛋白酶是源于嗜热菌体内的热稳定性蛋白酶，由于其在高温条件下仍具有降解蛋白质的功能，使得在造纸业、食品加工业等领域有着广泛的应用价值，同时也由于其耐高温的特性是人们对蛋白酶的结构、功能和作用机制等进行基础性研究的一种理想材料。Lon蛋白是依赖ATP的丝氨酸蛋白酶，不仅具有蛋白酶的活力而且具有分子伴侣的功能。它是同聚体蛋白，它的依赖ATPase似分子伴侣的功能和蛋白水解功能是结合在一个单一的亚基上，因此，它是在很多依赖ATP的蛋白酶中用来理解结构－功能关系的一个很好的模型。这类依赖ATP的蛋白酶在蛋白质质量控制中起着重要作用，许多生命过程，比如细胞分裂、DNA复制和基因表达过程中的调节蛋白都是这类酶的底物，但是，这类酶的作用机理和如何进行调控等很多问题至今还不清楚。本项研究以嗜热菌Lon蛋白为研究对象，克隆表达了Lon蛋白的全长和N端两个片段，并对其相关功能进行了研究。结果表明Lon蛋白的蛋白水解酶活性和分子伴侣活性都依赖ATP的存在，而ATP的结合能力有赖于N端的完整性。Lon蛋白具有嗜热酶的特性，其蛋白水解酶活性在60℃仍保持非常稳定的酶活性。