中文摘要：

本课题在制备出Cu2+配基密度高达128.3??mol/mL的固定化金属亲和层析介质（IMAC），并建立基于微量热技术在完全模拟实际层析过程的条件下准确测定蛋白质在IMAC柱上的摩尔吸附焓的方法基础上，系统研究了溶菌酶在IMAC介质上的吸附焓以及变化规律，发现盐酸胍和脲中变性的溶菌酶均存在一个相对稳定的状态，即能量最低的中间态"能肼"。缓冲液的pH值、蛋白质在介质上的吸附量对其摩尔吸附焓具有显著的影响。探索了变性蛋白与层析介质界面和溶液中小分子的作用规律和控制规律，发展了分子伴侣层析折叠的新技术，建立了精氨酸辅助复性的动力学模型。本研究还首次发现无机盐LiCl不仅对蛋白质在溶液中的二级结构和活性具有显著的调节作用，而且添加入固相材料中的LiCl对材料和蛋白质之间的相互作用也产生重要的影响，诱导蛋白质在材料表面大量吸附并形成亚微米级的聚集体。利用这一原理，提出了一种多层固定化酶的方法，具有高的活性、稳定性，和独特的活性恢复性能，为蛋白质在固相材料表面的吸附、变构、二级结构和活性的调控增添了新的研究方向。上述研究已在Langmuir、Biotechnol Prog等重要期刊上发表包括SCI