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O-GlcNAc修饰对蛋白质泛素化降解途径的影响
  • ISSN号:1004-0374
  • 期刊名称:《生命科学》
  • 时间:0
  • 分类:O55[理学—热学与物质分子运动论;理学—物理]
  • 作者机构:[1]天津大学药物科学与技术学院,天津300072, [2]南开大学药学院,天津300071
  • 相关基金:国家重点基础研宄发展计划(“973”项目)(2012CB910300);国家自然科学基金项目(30970644)
中文摘要:

O-GlcNAc修饰是一种特殊的糖基化修饰,几乎参与生物体内所有细胞过程的调控。该修饰与泛素化作为两种重要的蛋白质翻译后修饰形式,都与2型糖尿病、神经退行性疾病、癌症等疾病密切相关。O-GlcNAc修饰对蛋白质泛素化降解途径的影响主要体现在4个方面:(1)O-GlcNAc修饰能够抑制26S蛋白酶体的ATPase活性;(2)O-GlcNAc修饰会减少某些底物蛋白的泛素化降解;(3)O-GlcNAc修饰泛素化相关酶并调节其功能;(4)某些蛋白质(包括调控因子)发生O-GlcNAc修饰后间接影响蛋白质泛素化。

英文摘要:

O-GlcNAcylation is a special protein glycosylation, which plays crucial roles in various cellular events. Both O-GlcNAcylation and ubiquitination are important post-translational modification. They are closely related to type 2 diabetes, neurodegenerative diseases, cancer and other diseases. The cross-talk between O-GlcNAcylation and ubiquitination could be divided into four categories: (1) O-GlcNAcylaion of the 26S proteasome regulatory subunit inhibits its ATPase activity; (2) O-GlcNAcylaion on some proteins could decrease their ubiquitin proteasome degradation; (3) O-GlcNAcylation of ubiquitination enzymes regulates their functions; (4) O-GlcNAcylation on some protein (including regulatory factors) affects ubiquitination process indirectly.

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期刊信息
  • 《生命科学》
  • 北大核心期刊(2008版)
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:国家自然科学基金委员会生命科学部 中国科学院生命科学与生物技术局 中国科学院生命科学和医学学部 中国科学院上海生命科学研究院
  • 主编:王恩多
  • 地址:上海岳阳路319号31号楼B座403中国科学院上海文献情报中心
  • 邮编:200031
  • 邮箱:CBLS@SIBS.AC.CN
  • 电话:021-54922830
  • 国际标准刊号:ISSN:1004-0374
  • 国内统一刊号:ISSN:31-1600/Q
  • 邮发代号:4-628
  • 获奖情况:
  • 1996年获上海市优秀科技期刊评比一等奖
  • 国内外数据库收录:
  • 中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2008版)
  • 被引量:9112