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组蛋白精氨酸甲基化修饰对基因转录的调控
  • ISSN号:1000-3282
  • 期刊名称:生物化学与生物物理进展
  • 时间:0
  • 页码:43-47
  • 语言:中文
  • 分类:Q756[生物学—分子生物学] Q783.1[生物学—分子生物学]
  • 作者机构:[1]大连理工大学环境与生命学院,大连116024
  • 相关基金:国家自然科学基金(30670409,30771221)和国家高技术研究发展计划(863)(2006AA02Z120)资助项目.
  • 相关项目:SUMO化修饰和磷酸化修饰如何協同调节PAX2的转录活性
中文摘要:

总结了组蛋白精氨酸甲基化修饰体系的最新研究进展.组蛋白精氨酸甲基化修饰在基因转录调控中发挥着十分重要的作用,这类修饰由蛋白精氨酸甲基转移酶(PRMTs)介导,其中PRMT1和PRMT4的甲基化修饰与基因的转录激活作用相关,PRMT5和PRMT6的甲基化修饰则与基因的转录抑制作用相关.组蛋白精氨酸的甲基化是一个动态的可逆过程,催化组蛋白精氨酸的去甲基化是由“精氨酸去甲基化酶”介导的.

英文摘要:

Methylation of histone by protein arginine methyltransferases (PRMTs) plays an important role in gene regulation. PRMT1- and PRMT4-catalyzed methyl-arginine is involved in transcription activation, while PRMT5- and PRMT6-catalyzed methyl-arginine is associated with transcription repression. Histone arginine methylation can be dynamically regulated in vivo, and methyl-arginine is demethylated by "arginine demethylase". Here, the most recent progresses in the methylafion studies ofhistone arginine were summarized.

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期刊信息
  • 《生物化学与生物物理进展》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国科学院生物物理研究所 中国生物物理学会
  • 主编:王大成
  • 地址:北京市朝阳区大屯路15号
  • 邮编:100101
  • 邮箱:prog@sun5.ibp.ac.cn
  • 电话:010-64888459
  • 国际标准刊号:ISSN:1000-3282
  • 国内统一刊号:ISSN:11-2161/Q
  • 邮发代号:2-816
  • 获奖情况:
  • 1999年中国期刊奖提名奖,2000年中国科学院优秀期刊特别奖
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国剑桥科学文摘,美国科学引文索引(扩展库),美国生物科学数据库,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:18821