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甲型流感病毒PB1-PA蛋白作用位点的发现与分析
  • ISSN号:0529-6579
  • 期刊名称:《中山大学学报:自然科学版》
  • 时间:0
  • 分类:Q354[生物学—遗传学]
  • 作者机构:[1]中山大学生命科学学院,广东广州510275, [2]香港理工大学屋宇设备工程系,香港九龙
  • 相关基金:国家自然科学基金重点资助项目(60736028); 广东省科技计划项目重大专项资助项目(2003A3080503)
中文摘要:

基于共进化理论,探究了甲型流感病毒PB1蛋白与PA蛋白上具有共同进化可能性的保守九聚片段(C9MP)。结构信息显示PB1蛋白的第1-15位氨基酸与PA蛋白的第239-716位氨基酸具有相互作用域;对该区域变异分布的分析发现,PA蛋白第670位氨基酸Q所在的C9MP与PB1蛋白的第9位氨基酸F、第12位氨基酸V和第13位氨基酸P所在的C9MP在PB1MP1相互作用面上具有最低的共进化值。结合DSSP程序的分析表明,由PA蛋白第670位氨基酸Q与PB1蛋白的第9位氨基酸F、第12位氨基酸V与第13位氨基酸P构成的区域可能成为潜在的相互作用位点。

英文摘要:

Based on co-evolution theory,this research tries to locate the protein interaction sites in conserved 9-mer peptides(C9MP) between PB1 protein and PA protein in the nuclease complex of influenza A virus.There exist interaction regions between sites 1-15 amino acids of PB1 protein and sites 239-716 amino acids of PA protein from structure message.It is revealed by variation analysis to this region that,on PB1MP1 contact surface,there is a minimum co-evolution value between the conserved 9-mer peptide where Q670 of PA protein is located and the conserved 9-mer peptide where F9,V12 and P13 of PB1 protein are located.Combined with DSSP analysis results,the regions formed by four amino acids,Q670 of PA protein,F9,V12 and P13 of PB1 protein,are potential interaction sites.

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期刊信息
  • 《中山大学学报:自然科学版》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:国家教育部
  • 主办单位:中山大学
  • 主编:王建华
  • 地址:广州市新港西路135号
  • 邮编:510275
  • 邮箱:xuebaozr@mail.sysn.edu.cn
  • 电话:020-84111990
  • 国际标准刊号:ISSN:0529-6579
  • 国内统一刊号:ISSN:44-1241/N
  • 邮发代号:46-15
  • 获奖情况:
  • 全国优秀高等学校自然科学学报及教育部优秀科技期...,广东省优秀科学技术期刊一等奖,《中文核心期刊要目总览》综合性科技类核心期刊,中国期刊方阵“双效”期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),美国数学评论(网络版),英国农业与生物科学研究中心文摘,德国数学文摘,荷兰文摘与引文数据库,美国剑桥科学文摘,英国动物学记录,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:18509