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鲢鱼鱼皮和鱼骨胶原蛋白的提取及理化性质分析
  • ISSN号:1009-7848
  • 期刊名称:《中国食品学报》
  • 时间:0
  • 分类:TS254.9[轻工技术与工程—水产品加工及贮藏工程;轻工技术与工程—食品科学与工程]
  • 作者机构:[1]渤海大学食品科学与工程学院辽宁省食品安全重点实验室生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心,辽宁锦州121013, [2]西南大学食品科学学院,重庆400716
  • 相关基金:国家自然科学基金项目(31401478); 中国博士后基金面上项目(2015M570760); 辽宁省自然科学基金(20170540006); 北京食品营养与人类健康高精尖创新中心开放基金(20171003); 重庆市博士后特别资助项目(Xm2015021)
中文摘要:

以鲢鱼鱼皮和鱼骨为原料,分别采用酸法和酶法从中提取酸溶性胶原蛋白(ASC)和酶溶性胶原蛋白(PSC),探讨其在氨基酸组成、等电点、热变性温度及黏度等方面的差异。结果表明:4种不同类型的胶原蛋白的紫外光谱扫描结果较为类似,在230 nm波长处均出现最大吸收峰,在280 nm波长处吸收峰不明显,氨基酸组成和比例大体类似,均符合Ⅰ型胶原蛋白的特征。鱼皮ASC、鱼皮PSC、鱼骨ASC、鱼骨PSC的热变性温度分别为30.5,31.7,31.2,32.1℃,等电点均在6.7左右。胶原蛋白的黏度随蛋白质量浓度的增加而增加;随Na Cl含量的增加而降低;p H值对胶原蛋白的黏度影响较大,在等电点附近时黏度最低,p H 3时黏度最大。

英文摘要:

Acid-souble collagen(ASC) and pepsin-souble collagen(PSC) were extracted from the skin and bone of silver carp(Hypophthalmicthys Molitrix), and then the properties of collagens were comparatively studied, such as amino acid composition, isoelectric point, thermal denaturation temperature(Td) and viscosity. The results indicated that UV measurement of four collagens were quite similar, and all of them showed maximum absorption peak at 230 nm and almost no absorption peak at 280 nm, and their amino acid composition and proportion were similar. It was conformed to the typical characteristics of type I collagen. The Td of ASC-skin, PSC-skin, ASC-bone, PSC-bone were 30.5, 31.7,31.2, 32.1 ℃, respectively. The isoelectric point of four collagens was about 6.7. The viscosity increased with the concentration of protein increasing and decreased with the concentration of Na Cl. The pH of the collagens showed a great effect on the viscosity, when pH was 3 and PI, the viscosity of collagens was highest and lowest, respectively.

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期刊信息
  • 《中国食品学报》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中国科协
  • 主办单位:中国食品科学技术学会
  • 主编:罗云波
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  • 国际标准刊号:ISSN:1009-7848
  • 国内统一刊号:ISSN:11-4528/TS
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  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国食品科技文摘
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