中文摘要：

hPFTAIRE1 (PFTK1 ) ， Cdc2 相关的蛋白质 kinase，高度在人的大脑被表示。它在 Hela 房间展出细胞质的分发，尽管它在它的 N 终点包含二个原子本地化信号(NLS ) 。到为它的底层和规章的部件的搜索，我们由把全身的 hPFTAIRE1 用作一个诱饵屏蔽了一个二混血儿的图书馆。四 14-3-3 isoforms (贝它， epsilon，希腊语字母的第七字，字形物) 被识别与 hPFTAIRE1 交往。我们在 hPFTAIRE1 发现了一个通常认为的 14-3-3 绑定一致主题(RHSSPSS ) ，它与它的第二 NLS 重叠了。RHSSPSS 主题的删除或有在保存有约束力的主题的翼的 Ser119 的替换废除了在 hPFTAIRE1 和 14-3-3 蛋白质之间的特定的相互作用。变异的 S120A hPFTAIRE1 也显示出一个弱相互作用到 14-3-3 蛋白质。结果建议 Ser119 为在 hPFTAIRE1 和 14-3-3 蛋白质之间的相互作用是关键的。当熔化了到绿荧光灯的蛋白质( GFP )的C终点时，所有 hPFTAIRE1 异种在 Hela 房间和人的 neuroblastoma 房间( SH-SY5Y )的细胞质散布了，显示有 14-3-3 蛋白质的那绑定不贡献潜水艇 hPFTAIRE1 的细胞的本地化，尽管绑定可以涉及它的发信号的规定。

英文摘要：

hPFTAIRE1 （PFTK1）, a Cdc2-related protein kinase, is highly expressed in human brain. It exhibits cytoplasmic distribution in Hela cells, although it contains two nuclear localization signals （NLSs） in its N-terminus. To search for its substrates and regulatory components, we screened a two-hybrid library by using the full-length hPFTAIRE1 as a bait. Four 14-3-3 isoforms （β,ε,η,τ） were identified interacting with the hPFTAIRE1. We found a putative 14-3-3 binding consensus motif（RHSSPSS） in the hPFTAIRE 1, which overlapped with its second NLS. Deletion of the RHSSPSS motif or substitution of Ser^119 gwithAla in the conserved binding motif abolished the specific interaction between the hPFTAIRE 1 and the 14-3 -3 proteins. The mutant S 120A hPFTAIRE1 also showed a weak interaction to the 14-3-3 proteins. The results suggested that the Ser^119 is crucial for the interaction between hPFTAIREI and the 14-3-3 proteins. All the hPFTAIRE1 mutants distributed in cytoplasm of Hela cells and human neuroblastoma cells （SH-SY5Y） when fused to the C-terminus of a green fluorescent protein （GFP）, indicating that binding with the 14-3-3 proteins does not contribute to the subcellular localization of the hPFTAIRE1, although the binding may be involved in its signaling regulation.