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摘要蛋白质翻译是遗传信息在核糖体内从mRNA 通过tRNA 传递到蛋白质的过程，包括翻译起始、延长和终止。在延长过程中，tRNA 携带mRNA 在核糖体内正向运动，指导肽链的合成。不久前"tRNA 的反转运"现象被首次描述，催化tRNA 在核糖体内反向运动的酶叫做LepA 蛋白。本课题将着重研究延长过程中蛋白质和核酸的相互作用，包括翻译延长因子（LepA 蛋白）与核糖体之间相互作用、核糖体中tRNA 反向转运的生物学意义和功能机制。我们第一部分的研究发现LepA具有脯氨酰异构酶的活性，通过非特异的化学交联实验和NMR 实验确定了LepA 在生理条件下脯氨酰异构酶的活性底物是位于核糖体翻译因子结合区域的SB中的L11 蛋白。LepA与L11-NTD上保守的富含脯氨酸的区域结合，促进其脯氨酰键的异构从而促进NTD 的构象的改变，从而调节核糖体的翻译过程。LepA在高等生物中的同源蛋白为GUF1(GTPase unknown function 1)蛋白，目前功能尚不明确。通过在真核生物细胞细胞中过量表达GUF1或者干扰GUF1蛋白的表达，我们得到了下面的结论 GUF1蛋白定位于线粒体中