中文摘要：

具有水通道和膜连接双重作用的晶状体膜蛋白MIP，对保持晶状体透明有极其重要的作用，其C－末端含有与钙调蛋白结合的结构域。C－末端还与胚胎早期晶状体中的连接蛋白Cx45.6连接，在成熟的晶状体内两者的连接消失，因此该末端可以促进Cx45.6发育成熟。本课题申请人在以往的研究中发现了MIP的C－末端p.R233K的突变，是世界首次报道。本课题拟对该突变体蛋白的功能进行首次研究，以期揭示该突变致白内障的机理，从氨基酸水平更深入的了解MIP的功能。第一方面研究p.R233K突变是否改变了蛋白质的生物化学性质，从而影响了蛋白质的功能；第二方面研究此C－末端突变是否影响了MIP与钙调蛋白的结合，从而影响了钙调蛋白对MIP水通透性的调节，引起晶状体混浊；第三方面研究该突变型蛋白是否与胚胎早期的连接蛋白Cx45.6连接，研究突变是否影响了其促发育的作用。