中文摘要：

在分子与配体的结合、分子识别、酶的催化以及蛋白质的折叠等化学、生物过程中，水都扮演重要角色。它通过氢键、静电及疏水相互作用调整蛋白质分子界面的偶极相互作用和柔性。分子动力学研究表明蛋白质折叠过程可能是蛋白质分子内氢键和分子间水合氢键的相互竞争过程。但是这一结论仍然存在争议，主要原因是缺乏蛋白质不同位置水合作用的详细实验数据。本项目以GB1蛋白质为模型，建立了不同的NMR方法研究去折叠过程中蛋白质和水的相互作用。a） 发展了四种不同的NMR技术辐射阻尼差谱能够进行高通量药物筛选；网格化FFT技术能够进行高效非均匀采样多维谱处理；新的伪峰抑制技术能够大大提高各种NMR谱的谱图质量；改进的"水门"实验则消除了常规组合脉冲水门实验中边带效应。b） 测定了蛋白质不同位点形成水合氢键的能力，水的保留时间等，结果表明空间位置对水和NH交换的影响很小；蛋白分子内和分子间氢键随温度升高而减弱，且与结构具有很强的关联性。