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Molecular dynamics simulations of amyloid fibrils: an in silico approach
  • ISSN号:1672-9145
  • 期刊名称:《生物化学与生物物理学报:英文版》
  • 时间:0
  • 分类:Q517[生物学—生物化学] TG111.4[金属学及工艺—物理冶金;金属学及工艺—金属学]
  • 作者机构:[1]State Key Laboratory of Microbial Metabolism, Department of Bioinformatics and Biostatistics, College of Life Sciences and Biotechnology, Shanghai Jiaotong University, Shanghai 200240, China, [2]Shanghai Center for Bioinformation Technology, Shanghai 200235, China
  • 相关基金:Funding This work was supported by the grants from the Ministry of Science and Technology China (2012CB721003), the National High-Tech R&D Program of China (2012AA020403), the National Natural Science Foundation of China (31271403 and J1210047), the Innovation Program of Shanghai Education Committee (No. 12ZZ023), the Shanghai Pujiang Program (10PJD010), and the Natural Science Foundation of Shanghai (No. 10ZR1414500).
中文摘要:

淀粉的纤丝在象 Alzheimer 的疾病,类型 II 糖尿病 mellitus,和 prion 相关的能递送的海绵状的 encephalopathies 那样的淀粉相关的退化疾病的致病起原因的作用。纤丝形成和蛋白质聚集的机制仍然暑热地被辩论并且仍然是一个重要待研究的问题以便开发这些疾病的治疗学的方法。然而,传统的分子的生物、结晶的实验几乎不能观察原子细节和聚集过程。分子的动力学(MD ) 模拟能为试验性的结果提供解释并且详细说明蛋白质聚集的小径。在这评论,我们在几个 amyloidogenic 蛋白质系统上集中于 MD 模拟的应用程序。而且, MD 模拟能帮助我们理解淀粉的聚集的机制并且怎么设计禁止者。

英文摘要:

Amyloid fibrils play causal roles in the pathogenesis of amyloid-related degenerative diseases such as Alzheimer's disease, type II diabetes mellitus, and the prion-related transmissible spongiform encephalopathies. The mechanism of fibril formation and protein aggregation is still hotly debated and remains an important open question in order to develop therapeutic method of these diseases. However, traditional molecular biological and crystallo- graphic experiments could hardly observe atomic details and aggregation process. Molecular dynamics (MD) simulations could provide explanations for experimental results and detailed pathway of protein aggregation. In this review, we focus on the applications of MD simulations on several amyloidogenic protein systems. Furthermore, MD simulations could help us to understand the mechanism of amyioid aggregation and how to design the inhibitors.

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期刊信息
  • 《生物化学与生物物理学报:英文版》
  • 北大核心期刊(2004版)
  • 主管单位:
  • 主办单位:中国科学院上海生物化学研究所
  • 主编:
  • 地址:上海岳阳路319号
  • 邮编:200031
  • 邮箱:abbs@sibs.ac.cn
  • 电话:021-54920956 54920955
  • 国际标准刊号:ISSN:1672-9145
  • 国内统一刊号:ISSN:31-1940/Q
  • 邮发代号:4-210
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),英国农业与生物科学研究中心文摘,荷兰文摘与引文数据库,美国生物医学检索系统,美国剑桥科学文摘,美国科学引文索引(扩展库),美国生物科学数据库,英国动物学记录,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:5851