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米根霉富马酸酶三维结构的同源建模与分析
  • ISSN号:1672-5565
  • 期刊名称:生物信息学
  • 时间:0
  • 页码:97-101
  • 语言:中文
  • 分类:Q939.5[生物学—微生物学] TP391[自动化与计算机技术—计算机应用技术;自动化与计算机技术—计算机科学与技术]
  • 作者机构:[1]南京工业大学制药与生命科学学院,南京210009
  • 相关基金:江苏省自然科学基金(BK2005114)、国家自然科学基金(20576054)、中石化项目(205093)致谢:本文得到了严明副教授的热心指导和大力支持,在此表示衷心的感谢!
  • 相关项目:Rhizopus oryzae中富马酸合成途径的代谢过程分析及调控
中文摘要:

利用Modeller7v7软件对米根霉(Rhizopus oryzoe)富马酸酶(fumarase)进行了三级结构的同源建模并对结果的空间和能量上的合理性进行了验证,进一步对酶的结构域和催化活性位点进行了研究。结果表明:富马酸酶由三个结构域组成,中心区域为一个由五个几乎平行的α螺旋组成的独特的束型结构,其催化活性位点是由三个亚基上的氨基酸相互靠近共同组成的。为以后有针对性的进行富马酸酶的定点突变提高富马酸产量提供分子水平上的理论指导。

英文摘要:

Homology three - dimensional structure modeling of fumarase from Rhlzopus oryzae was conducted by bioinformaties software Modeller7v7 and the reliability of the results was proved, the domain and active sites of fumarase was studied based on the results. The results show that fumarase from Rhizopus oryzae in this study consists of three domains, and the core domain is composed of 5 nearly parallel α- belixes. The active anfno adds of fumarase are formed by amino acids from three different subunits. This experiment will help us to better the catalytic mechanism of fumarase and make the site- specific mutagenesis to improve the production of fummaric acid in future.

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期刊信息
  • 《生物信息学》
  • 主管单位:中华人民共和国工业和信息化部
  • 主办单位:哈尔滨工业大学
  • 主编:任南琪
  • 地址:哈尔滨市南岗区西大直街92号136信箱
  • 邮编:150001
  • 邮箱:swxxx@hit.edu.cn
  • 电话:0451-86414260
  • 国际标准刊号:ISSN:1672-5565
  • 国内统一刊号:ISSN:23-1513/Q
  • 邮发代号:14-14
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 被引量:1292