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结核分枝杆菌CFP21抗原的HLA-A*0201/*03限制性细胞毒T淋巴细胞表位预测
  • ISSN号:1671-6825
  • 期刊名称:《郑州大学学报:医学版》
  • 时间:0
  • 分类:R52[医药卫生—临床医学;医药卫生—内科学]
  • 作者机构:[1]郑州大学生物工程系,郑州450001
  • 相关基金:国家自然科学基金资助项目30872381;30901362
中文摘要:

目的:探寻结核分枝杆菌CFP21抗原的同时针对HLA-A*0201/*03型别的广谱细胞毒T淋巴细胞(CTL)表位。方法:对结核分枝杆菌CFP21抗原的HLA-A*0201候选肽,利用在线数据库预测HLA-A*03限制性的天然表位肽,通过氨基酸置换适当修饰获得对应的改造肽。通过T2A3细胞结合力实验筛选候选肽,用于细胞毒活性实验。结果:在线数据库预测共获得4条母体肽和3条改造肽。结合力实验显示,改造肽p134-1Y2L、p134-1Y2L9L和母体肽p134与HLA-A*03分子均具有较高的结合力。改造肽p134-1Y2L9L和母体肽p134均能诱导CTL反应,但p134诱导出的CTL对靶细胞具有更强的杀伤效应。结论:p134(AVADHVAAV)是同时针对HLA-A*0201/*03型别的广谱CTL表位。

英文摘要:

Aim:To explore the HLA-A*0201/*03 cytotoxic T lymphocyte(CTL) epitopes from Mycobacterium tuberculosis CFP21.Methods:The online database was applied to predict the HLA-A*03 restricted natural epitope peptide based on the HLA-A*0201 candidate peptides of CFP21 antigen,and modified epitopes were obtained by amino acid replacement.T2A3 cell line was used to determine the binding affinity of the candidate peptides,and the candidate peptides were selected for subsequent cytotoxicity assay.Results:Four native epitopes and 3 modified epitopes were obtained.The binding affinity of the modified epitope p134-1Y2L,p134-1Y2L9L and the native p134 towards HLA-A*03 molecule was relatively high.Cytotoxicity assay showed that both the modified epitope p134-1Y2L9L and the native peptide p134 could induce potent CTL response,and p134-induced CTLs could potently lyse the peptide-loaded target cells.Conclusion:p134(AVADHVAAV) could be a broad spectrum CTL epitope towards HLA-A*0201/*03.

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期刊信息
  • 《郑州大学学报:医学版》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:河南省教育厅
  • 主办单位:郑州大学
  • 主编:辛世俊
  • 地址:郑州市高新区科学大道100号
  • 邮编:450001
  • 邮箱:xzshi@126.com
  • 电话:0371-67781728
  • 国际标准刊号:ISSN:1671-6825
  • 国内统一刊号:ISSN:41-1340/R
  • 邮发代号:36-111
  • 获奖情况:
  • 综合性医药卫生类核心期刊,教育部优秀科技期刊一等奖,中国优秀科技期刊二等奖
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),波兰哥白尼索引,美国剑桥科学文摘,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版)
  • 被引量:15607