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水稻不同亚家族SR蛋白的相互作用
  • ISSN号:1006-687X
  • 期刊名称:《应用与环境生物学报》
  • 时间:0
  • 分类:S511.01[农业科学—作物学] Q946.1[生物学—植物学]
  • 作者机构:[1]四川大学生命科学学院胜物资源与生态环境教育部重点实验室,水力学与山区河流开发保护国家重点实验室,成都610064, [2]四川内江市农业科学院,内江641000, [3]合肥工业大学生物技术与食品工程学院,合肥230009
  • 相关基金:科技部“973”项目(2011CB100401);国家杰出青年科学基金项目(30825030);国家自然科学基金项目(30970260,30770466,30971752)资助~~
中文摘要:

精氨酸和丝氨酸富集蛋白(Arginine/serine-richproteins,SRproteins)是剪切复合体中的重要成员,SR蛋白能够通过C端结构域相互作用并参与前体信使RNA的组成性剪切及可变剪切加工过程.为了揭示水稻SR蛋白间的相互作用网络,利用GAL4酵母双杂交系统,对来自不同亚家族的6个水稻sR蛋白进行相互作用分析.结果发现,来自两个不同亚家族的SR基因SCL30a和SC34共转化酵母能在相应缺陷培养基上生长,a-半乳糖苷酶活性约为对照的17倍,表明两者存在直接的相互作用关系,同时也暗示水稻可能通过SR蛋白直接相互作用,对重要基因的剪切加工及表达进行再次精细调控以应对外界复杂的环境变化.图3参16

英文摘要:

SR (arginine/serine-rich) proteins are important members of spliceosome taking part in constitutive splicing and alternative splicing of pre-mRNA by interacting with other SR proteins. To explore the interacting network between SR proteins of rice, we analyzed with GAL 4 yeast two hybrid system the possible interactions between SR proteins from six subfamilies. The result showed strong interaction between SCL30a and SC34. The study indicated that splicing and expressing of important genes are fine regulated by SR proteins-mediated interactions in response to environmental changes in plants.

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期刊信息
  • 《应用与环境生物学报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国科学院成都生物研究所
  • 主编:吴宁
  • 地址:成都市人民南路4段9号
  • 邮编:610041
  • 邮箱:biojaeb@cib.ac.cn
  • 电话:028-82890917
  • 国际标准刊号:ISSN:1006-687X
  • 国内统一刊号:ISSN:51-1482/Q
  • 邮发代号:62-15
  • 获奖情况:
  • 中国农业期刊金犁奖学术类一等奖(2006),* 中国期刊方阵双效期刊(2002年),* 四川省第二届优秀期刊(2000年),* 四川省一级学术期刊(1998年)
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国生物科学数据库,英国动物学记录,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版)
  • 被引量:23016