中文摘要：

抗炎素-1（AF-1）是子宫珠蛋白主要活性片段。子宫珠蛋白与子宫珠蛋白结合蛋白（UGBP）有高亲和力结合特性。目前对AF-1的作用机制和UGBP的功能了解甚少。本研究按照实验计划，采用自制的抗UGBP抗体进行免疫荧光和Western blots观察，并通过构建UGBP-EGFP融合蛋白表达质粒等多种技术首先证实UGBP为膜蛋白。本研究采用荧光双标显示AF-1 可与活细胞上的UGBP特异结合；并进一步开展配体结合实验，经Scatchard作图揭示其结合特性，计算其Kd和Bmax。为探讨UGBP的功能，本研究采用抗UGBP抗体证实，AF-1对NIH3T3细胞的增殖和细胞周期的影响依赖于UGBP的介导。分别采用pShUGBP敲减UGBP基因表达和抗UGBP抗体证实，AF-1通过UGBP可引起细胞内ERK1/2蛋白和P38蛋白磷酸化。此外，本研究还在计划之外发现，AF-1抑制成纤维细胞I型胶原表达、抑制内毒素诱导的中性粒细胞与内皮细胞的相互粘附、促进巨噬细胞IL-10的分泌等多种作用均有赖于UGBP的介导。上述研究首次证实，UGBP作为AF-1的受体，是介导AF-1抑制细胞增殖的关键分子。