中文摘要：

分子马达是生命体系实现化学能到机械能转换的最基本单位之一。分子马达的运动是量子与经典的相互作用巧妙配合的结果。有关这些不同形式相互作用的配合和能量转换的定量知识是生物学家迫切需求的，也是物理学家面临的新挑战。在前期研究成果和掌握的计算手段的基础上，我们希望对驱动蛋白马达解决如下问题（1）ATP水解的量子过程与ATP和周围氨基酸及水之间的弱键作用的定量关系的分析和计算。（2）驱动蛋白周期运动中各个步骤的能量衡算关系的定量分析与计算。在生物学方面，这两个问题是理解和分析有关驱动蛋白的近期实验进展及几个未解决问题的关键，也为生物学家从微观上理解酶催化机制和分子识别机制提供一个宝贵的例子。在物理学方面，这两个问题是物理学家正确地把握驱动蛋白运动特征的基础，也为物理学家定量地理解和把握与一个真实的纳米系统有关的量子过程、经典过程、熵驱动过程、随机过程以及这些过程的相互关系提供了一个具体的例子。

结论摘要：

分子马达是整个生命体系的能量链条的最终能量出口，即生命体系所吸收的各种不同形式的能量（光能，化学能等）最终主要表现为分子马达实现机械运动的机械能。对生命本质的科学理解要求对分子马达的运动机理进行定量的分析和描述。马达蛋白Kinesin在微管上的连续运动是通过各种分子间弱作用实现的。实验上已经发现，马达在ATP结合态和ADP结合态与微管的相互作用强度有很大差别。在本项目中，我们根据马达在不同化学态的晶体结构以及微管蛋白的晶体结构建立了两种分子模型，并对两种模型中马达与微管之间的三种主要分子间相互作用（包括库仑作用，氢键作用、阳离子-？和？？？相互作用）进行了系统的计算和统计。计算结果与实验结果是一致的。这意味着我们已经能够在分子间相互作用的水平上定量地分析和描述驱动蛋白与微管间的相互作用。此外，由于水对于马达蛋白的结构和构象变化以及蛋白间的相互作用影响极大，我们还对水体系的氢键作用进行了系统研究，得到了用MD方法和CPMD方法判别水中氢键成键度的差别的定量结果。