中文摘要：

根据由蛋白质PDB库上得到的马达蛋白及有关的轨道蛋白的晶体结构，利用高斯软件等有关的化学计算软件，并借助于我们自己发展的电子密度拼接算法，计算蛋白质分子的电荷分布。在此基础之上计算马达分子在各个化学态中与轨道分子的电相互作用，找出马达分子的不同的化学态、电学态、力学态之间的耦合关系。建立关于分子马达的化学-电学-力学耦合模型并由此给出关于分子马达力产生机制的新的解释，即马达的化学过程的关键作用是改

结论摘要：

分子马达是生命体系实现由化学能到机械能的能量转换功能的最基本单位之一。对分子马达能量转换机制的理解代表着人类对于生命本质问题的最深入的认识。分子马达的力产生机制是有关分子马达研究工作的两个核心问题之一（另一个是分子马达作为酶的催化机制）。本项目围绕着驱动蛋白马达的力产生机制展开了两个方面的研究（1）马达头部与微管的长距离相互作用。我们发展了一种对长距离下大分子之间相互作用进行定量计算的有效方法。用此方法我们得到了马达头部在微管表面的有效势能面，计算出了马达头部与微管表面的结合位点，与实验结果相吻合。由此，我们解释了力产生的第一部分起源- - 马达与微管作为两个具有确定电荷分布的带电体系之间的长程库仑作用。（2）马达头部在不同化学态的构象变化。我们用分子动力学软件（Insight II）对ATP水解产物Pi的释放过程所引起的关键结构域的构象变化进行了模拟计算。结果表明，Pi的释放引起的构象变化有效地减弱了马达与微管之间的相互作用，从而为后面头部脱离微管表面实现下一步的向前运动提供了前提。以此为基础，我们进一步找出了力产生的第二部分起源- - 马达颈部的弱键拉链机制。