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VB6与不同CopC作用的光谱研究
  • ISSN号:0251-0790
  • 期刊名称:高等学校化学学报
  • 时间:0
  • 页码:654-664
  • 语言:中文
  • 分类:O614[理学—无机化学;理学—化学] O641.3[理学—物理化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]山西大学分子科学研究所,化学生物学与分子工程教育部重点实验室,太原030006
  • 相关基金:国家自然科学基金(批准号:20771068和20901048); 山西省留学归国基金(批准号:201013)资助
  • 相关项目:CopC铜调控机理的化学研究
作者: 杨斌盛|
中文摘要:

于室温下,在10 mmol/L Hepes缓冲溶液(pH=7.4)中,通过紫外差光谱和荧光光谱法研究了apoCopC和CuN-CopC与Ag+的结合性质,进一步研究了apoCopC,CuN-CopC,CopC-AgC和CuN-CopC-AgC与Vitamin B6作用的超分子行为.结果表明,在apoCopC和CuN-CopC与Ag+的摩尔比为1∶1时,Ag+可以占据apoCopC和CuN-CopC的Cu+结合位点,结合常数分别为(1.88±0.68)×106和9.61×107L/mol.apoCopC结合不同的金属离子后,与Vitamin B6的结合位点数明显减少.

英文摘要:

The interactions between silver ion and apoCopC,CuN-CopC were investigated through differential UV and fluorescence spectra in 10 mmol/L Hepes(pH=7.4) at room temperature.Moreover,the supramolecular behavior between apoCopC,CuN-CopC,CopC-AgC,CuN-CopC-AgC and Vitamin B6 was further stu-died.The results suggest that the Cu+ site is occupied by the silver ion in the 1∶1 CopC-AgC or CuN-CopC-AgC complex.Furthermore,the binding constants are(1.88±0.68)×106 and 9.61×107 L/mol,respectively.After binding with metal ions,the number of binding sites between different proteins and Vitamin B6 is reduced.

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期刊信息
  • 《高等学校化学学报》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中华人民共和国教育部
  • 主办单位:吉林大学 南开大学
  • 主编:周其凤
  • 地址:吉林大学南胡校区
  • 邮编:130012
  • 邮箱:cjcu@jlu.edu.cn
  • 电话:0431-88499216
  • 国际标准刊号:ISSN:0251-0790
  • 国内统一刊号:ISSN:22-1131/O6
  • 邮发代号:12-40
  • 获奖情况:
  • 首届及第二届国家期刊奖,连续两届“百种中国杰出学术期刊”,中国期刊方阵“双高”期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,美国科学引文索引(扩展库),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:50676