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中心蛋白C端半分子与Sm3+作用的光谱研究
  • ISSN号:1000-4343
  • 期刊名称:中国稀土学报
  • 时间:0
  • 页码:-
  • 分类:O614.33[理学—无机化学;理学—化学] O641.4[理学—物理化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室,山西太原030006
  • 相关基金:基金项目:国家自然科学基金(20901048,20771068);山西省自然科学基金(2011021006-1);山西省留学归国基金(201013)和教育部博士点专项基金(20091401110007)资助
  • 相关项目:稀土离子对中心蛋白聚集、磷酸化行为的调控
中文摘要:

在0.01mol·L-1。Hepes,0.15mol·L-1~NaCl,pH7.4及室温条件下,通过荧光光谱、圆二色光谱和紫外差光谱的方法研究了sm3+与八肋游仆虫中心蛋白c端半分子(C-terminal domain of Euplotes octocarinatus eentfin,C-EoCen)III,IV结合位点的结合能力及结合后对蛋白质构象的影响。结果表明,Sm3+与C-EoCen结合后,蛋白质从关闭式构象转变为开放式构象,蛋白的疏水性结构域外露程度增强,同时蛋白的α-螺旋含量明显增大;Sm3+与C-EoCen的III,IV结合位点的条件稳定常数分别为:lgkⅢ=6.23±0.39,lgkIv=6.81±O.51。

英文摘要:

The binding of Sm3+ with the C-terminal domain of Euplotes octocarinatus centrin ( C-EoCen ) were investigated by fluorescence spectra, circular di- chroism spectroscopy and difference UV-Vis spectra in 0.01 mol-L-I Hepes, 0.15 mol·L-1 NaC1 at pH 7.4 and room temperature. The Sm3 + binding with C-Eo- Cen resulted in the conformation change of C-EoCen from closed state to open state and was accompanied by enhancement of the exposed hydrophobic surfaces. In addition, the cx-helix content of C-EoCen was in- creased by virtue of addition of Sm3 +. By introducing competitive ligand xylenol orange, the conditional binding constants of site HI and IV on C-EoCen with Sm3 + were calculated to be lgKⅢ = 6.23 ± 0.39 and lgKⅣ =6.81 ±O. 51, respectively.

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期刊信息
  • 《中国稀土学报》
  • 中国科技核心期刊
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  • 主办单位:中国稀土学会
  • 主编:徐光宪
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  • 国际标准刊号:ISSN:1000-4343
  • 国内统一刊号:ISSN:11-2365/TG
  • 邮发代号:2-612
  • 获奖情况:
  • 优秀科技期刊奖,中国科协择优资助期刊,中国科协期刊奖
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),中国北大核心期刊(2000版)
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