位置:成果数据库 > 期刊 > 期刊详情页
八肋游仆虫中心蛋白与铕离子相互作用的电化学研究
  • ISSN号:0253-2395
  • 期刊名称:《山西大学学报:自然科学版》
  • 时间:0
  • 分类:O646[理学—物理化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]山西大学分子科学研究所,山西太原030006, [2]太原科技大学环境与安全学院,山西太原030006, [3]山西医科大学药学院,山西太原030006
  • 相关基金:国家自然科学基金(20901048,20771068); 山西省自然科学基金(2011021006-1); 教育部博士点基金(20131401110011)
中文摘要:

使用电化学阻抗法(EIS)和循环伏安法(CV)研究了野生型八肋游仆虫中心蛋白(EoCen)在玻碳电极表面的吸附特性及EoCen与Eu3+的相互作用过程。研究发现EoCen在电极表面的吸附不受电极电势的影响;EoCen与N端中心蛋白(N-EoCen)的吸附性相比,吸附速率相近,吸附自由能相近。CV和EIS滴定实验都证明Eu3+与EoCen形成了配位比为4∶1的配合物。并且滴定曲线能够区分EoCen上的四个金属离子结合位点,与使用光谱方法不能有效区分这四个位点相比,电化学方法更具优势。

英文摘要:

The adsorption characteristics of ciliate Euplotes octocarinatus centrin(EoCen)and the interactions between EoCen and Eu3+were investigated by electrochemical impedance spectroscopy(EIS)and cyclic voltammetry(CV).The results show that the adsorptivity of EoCen is not affected by the electrode potential applied.It is similar in adsorption rate and the Gibbs energy of adsorption between EoCen and Nterminal domain of EoCen(N-EoCen).The CV and EIS titrations of EoCen with Eu3+confirm the complexation reactivity of Eu3+to EoCen,and suggest that the Eu4-EoCen complex was formed.The four metal ion binding sites of EoCen can be distinguished by the CV and EIS titration curve.This work indicates that electrochemical method is superior to spectral method in distinguishing different binding sites.

同期刊论文项目
期刊论文 41 会议论文 16 著作 2
同项目期刊论文
期刊信息
  • 《山西大学学报:自然科学版》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:山西省教育厅
  • 主办单位:山西大学
  • 主编:杨斌盛
  • 地址:太原市坞城路92号
  • 邮编:030006
  • 邮箱:xbbjb@sxu.edu.cn
  • 电话:0351-7010455
  • 国际标准刊号:ISSN:0253-2395
  • 国内统一刊号:ISSN:14-1105/N
  • 邮发代号:22-42
  • 获奖情况:
  • 边疆七年获山西省一级期刊荣誉(1993-1999)
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),英国动物学记录,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版)
  • 被引量:5651