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白芸豆凝集素的分子稳定性和光谱性质研究
  • ISSN号:0490-6756
  • 期刊名称:《四川大学学报:自然科学版》
  • 时间:0
  • 分类:Q51[生物学—生物化学]
  • 作者机构:[1]四川大学生命科学学院,成都610064
  • 相关基金:基金项目:国家自然科学基金(30270331;30670469)
中文摘要:

经缓冲液抽提、CM—Sepharose、DEAE-Sepharose离子交换及SephacrylS-200分子筛层析,从白芸豆种子纯化得到白芸豆凝集素(Phaseoluscoccineus1ectin,PCL).SDS—PAGE和SephacrylS-200凝胶过滤分析表明白芸豆凝集素是由两个30kD的单体组成的分子量约为56kD的同源二聚体蛋白.凝血活性结果表明白芸豆凝集素能凝集的兔血细胞和人ABO血型细胞,无血型专一性.其凝血活性在80℃以下和pH3.0~10.0时保持稳定.脲、盐酸胍对PCL凝血活性的影响表明,随着变性剂浓度的升高,凝血活性逐渐丧失.不同温度、pH和不同浓度变性剂条件下PCL的荧光光谱分析表明PCL变性过程的阶段性.

英文摘要:

A novel lectin was purified from seeds of Phaseolus coccineus L. (P. multiflorus willd. ) by ion exchange and gel filtration chromatographies on CM, DEAE-Sepharose and Sephacryl S-200. It was a dimeric protein of 56 kD consisting of 30 kD subunits as determined by gel filtration and SDS-PAGE. PCL can agglutinated rabbit erythrocytes, chook erythrocytes and human erythrocytes regardless of blood type. The hemagglutinating activity of Phaseolus coccineus lectin (PCL) was stable up to 80℃ and at pH values from 3.0 to 10.0. Effects of different denaturants on the hemagglutinating activity indicated the activity lost gradually corresponding to the addition of concentration of denaturant. The fluo- rescence spectra study on different temperature, pH and the concentration of denaturants indicate the process of denaturalization of Phaseolus coccineus lectin.

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期刊信息
  • 《四川大学学报:自然科学版》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:国家教育部
  • 主办单位:四川大学
  • 主编:刘应明
  • 地址:成都九眼桥望江路29号
  • 邮编:610064
  • 邮箱:
  • 电话:028-85410393 85412393
  • 国际标准刊号:ISSN:0490-6756
  • 国内统一刊号:ISSN:51-1595/N
  • 邮发代号:62-127
  • 获奖情况:
  • 国家“双效”期刊,四川省十佳科技期刊,教育部全国高校优秀学报二等奖(1995,1999),四川省科技优秀期刊一等奖(1996,2000)
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),美国数学评论(网络版),德国数学文摘,美国生物科学数据库,英国动物学记录,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:10542