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对羟基肉桂酸对酪氨酸酶催化反应的抑制机理
  • ISSN号:1673-9078
  • 期刊名称:《现代食品科技》
  • 时间:0
  • 分类:Q554.1[生物学—生物化学]
  • 作者机构:[1]华南理工大学轻工与食品学院,广东广州510640
  • 相关基金:国家“973”计划项目(2012CB720801); 国家自然科学基金资助项目(31130042,31171630); 教育部新世纪优秀人才支持计划项目(NCET-10-0362); 华南理工大学中央高校基本科研业务费专项资金资助项目(2012ZG0007)
中文摘要:

以L-酪氨酸和L-多巴为底物研究了对甲氧基肉桂酸对酪氨酸酶的抑制能力,结果表明,对甲氧基肉桂酸对酪氨酸酶催化单酚底物L-酪氨酸有较强的抑制作用,但对酪氨酸酶催化二酚底物L-多巴没有抑制作用.文中采用荧光光谱以及分子对接手段探讨了对甲氧基肉桂酸对酪氨酸酶的抑制机理,认为对甲氧基肉桂酸对酪氨酸酶的荧光光谱属于静态猝灭,在酪氨酸酶活性中心与酪氨酸酶结合形成复合物,以氢键和疏水作用力稳定结构;在酪氨酸酶活性中心,对甲氧基肉桂酸占据了单酚底物的空间位置,对酪氨酸酶的抑制应该是一种竞争性抑制.

英文摘要:

In this paper, L-tyrosine and L-dopa were used as the substrates to reveal the inhibition of 4-methoxycin- namic acid (MCA) to tyrosinase, finding that MCA greatly inhibits the catalytic activity of tyrosinase for monohydric phenol L-tyrosine but has no effect on the catalytic activity for diphenol L-dopa. Then, the inhibition mechanism of MAC to tyrosinase was investigated by means of the fluorescence spectroscopy and the molecular docking. It is shown that ( 1 ) the quenching mechanism of MCA to tyrosinase belongs to a static type ; (2) MCA forms a complex with tyrosinase through hydrogen bonds and hydrophobic forces in the catalytic center of tyrosinase ; and (3) as MCA occupies the position of monohydric phenols in the catalytic center of tyrosinase, it may provide a competitive inhibition to tyrosinase.

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期刊信息
  • 《现代食品科技》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:华南理工大学
  • 主办单位:华南理工大学
  • 主编:李琳
  • 地址:广州市天河区五山路华南理工大学麟鸿楼号508室
  • 邮编:510640
  • 邮箱:xdspkj@vip.sohu.com
  • 电话:020-87112373
  • 国际标准刊号:ISSN:1673-9078
  • 国内统一刊号:ISSN:44-1620/TS
  • 邮发代号:46-349
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),英国农业与生物科学研究中心文摘,波兰哥白尼索引,荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国食品科技文摘
  • 被引量:20414