位置:成果数据库 > 期刊 > 期刊详情页
配液结晶法制备溶菌酶蛋白质晶体的生长机理研究
  • ISSN号:0567-7351
  • 期刊名称:《化学学报》
  • 时间:0
  • 分类:O781[理学—晶体学] Q556.2[生物学—生物化学]
  • 作者机构:[1]中国科学院力学研究所微重力实验室,北京100080, [2]中国科学院物理学研究所,北京100080
  • 相关基金:中国科学院知识创新工程(Nos.KSCX2-SW-322,KJCX2-SW-L05)、国家自然科学基金(No.10472127)、国家自然科学基金重点项目(No.10432060)资助项目.
中文摘要:

采用配液结晶法制取了溶菌酶蛋白质晶体,使用动态光散射测量了溶液中聚集体的颗粒度几率分布;使用Zeiss显微镜测定了溶菌酶(110)晶面的生长速度.实验表明:随着蛋白质和NaCl浓度的增加,溶液中聚集体的颗粒尺寸也相应增加.随着反应时间的增加,溶菌酶分子在溶液中的聚集反应,逐渐达到平衡;在蛋白质和NaCl浓度较高时,溶菌酶晶体的(110)面生长较快,而在蛋白质和NaCl浓度较低时,该晶面生长较慢.基于二维成核生长机理,从晶体生长动力学理论方程出发,计算了二维成核的形成能a=4.01×10^-8J·cm^-2.

英文摘要:

The lysozyme crystals were grown by batch crystallization method. The distribution of the aggregates particles in the lysozyme solution was measured by dynamic light scattering (DLS). The growth rate of lysozyme crystal was obtained by Zeiss microscope. The experimental results showed that the dimension of aggregate particles was increased with the concentration of protein and NaCI in the solution. The aggregation reactions of lysozyme molecules in the solution were increased with time gradually and arrived at equilibrium finally. The finding indicated that the higher the concentration of protein and NaCl, the faster the growth rate of (110) face. According to kinetics of crystal growth, the formation energy of two-dimensional nucleation, a was calculated to be about 4.01 × 10^-8 J·cm^-2 based on two-dimensional nucleation mechanism.

同期刊论文项目
期刊论文 42 专利 9
同项目期刊论文
期刊信息
  • 《化学学报》
  • 北大核心期刊(2014版)
  • 主管单位:中国科学院
  • 主办单位:中国化学会 中国科学院上海有机化学研究所
  • 主编:周其林
  • 地址:上海市零陵路345号
  • 邮编:200032
  • 邮箱:hxxb@sioc.ac.cn
  • 电话:021-54925085
  • 国际标准刊号:ISSN:0567-7351
  • 国内统一刊号:ISSN:31-1320/O6
  • 邮发代号:4-209
  • 获奖情况:
  • 首届国家期刊奖,第二届国家期刊奖提名奖,中国期刊方阵“双高期刊”
  • 国内外数据库收录:
  • 俄罗斯文摘杂志,美国化学文摘(网络版),荷兰文摘与引文数据库,美国科学引文索引(扩展库),日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:28694