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大豆皂苷Ⅰ抑制唾液酸转移酶的分子机理研究
  • ISSN号：1673-1689
  • 期刊名称：食品与生物技术学报
  • 时间：2015.4
  • 页码：355-360
  • 分类：R914.2[医药卫生—药物化学;医药卫生—药学]
  • 作者机构：[1]食品科学与技术国家重点实验室、江南大学,江苏无锡214122
  • 相关基金：国家自然科学基金项目（31201289）;江南大学大学生创新训练计划项目（012011342）.
  • 相关项目：大豆皂苷I及类似物抑制成熟自由肾素以及干预（前）肾素-受体系统的机理研究
作者： 张海玲|光翠娥|桑尚源|杨红飞|
关键词： 唾液酸转移酶, 大豆皂苷Ⅰ, 分子对接, 结合自由能分析
中文摘要：

从晶体结构出发,应用分子对接和结合自由能分析,研究了唾液酸转移酶（Sialyltransferase, ST）与其抑制剂大豆皂苷Ⅰ的相互作用机理,确定了它们的作用位点、作用力类型及大小.结果表明：范德华力和静电相互作用是复合物形成的主要驱动力,极性溶剂化能则起相反作用;8个氨基酸残基Gly149、Ser151、Met172、Asn173、Phe292、Trp300、His301、Ser325与大豆皂苷Ⅰ形成疏水相互作用,11 个氨基酸残基Asn150、Tyr194、Ser271、Thr272、Gly273、Ile274、Gly291、Gly293、His302、Glu305、Glu324与大豆皂苷Ⅰ形成氢键作用;大豆皂苷Ⅰ占据了ST与底物胞苷-磷酸-β-N-乙酰神经氨酸相互作用的12个氨基酸残基中的11个,可起到竞争性抑制的作用.

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期刊信息
  • 《食品与生物技术学报》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:中华人民共和国教育部
  • 主办单位:江南大学
  • 主编：金征宇
  • 地址：江苏无锡蠡湖大道1800号江南大学蠡湖校区
  • 邮编：214122
  • 邮箱：zzs@jiangnan.edu.cn spyswjs@163.com
  • 电话：0510-85913526
  • 国际标准刊号：ISSN：1673-1689
  • 国内统一刊号：ISSN：32-1751/TS
  • 邮发代号:28-79
  • 获奖情况:
  • 全国轻工类中文核心期刊,全国食品工业类中文核心期刊,江苏省优秀期刊
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘（网络版）,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊（2008版）,中国北大核心期刊（2011版）,中国北大核心期刊（2014版）,英国食品科技文摘
  • 被引量:9171