欢迎您！东篱公司
退出
-
申报数据库
-
立项数据库
-
成果数据库
-
项目获奖数据库
位置：立项数据库 > 立项详情页
中文摘要：
分别克隆人的BET家族的蛋白质Brd2,Brd4，以及Brd7,BAZ1A的Bromodomain的基因片断，纯化相应的蛋白质，作稳定同位素标记，用多维核磁共振波谱测定Bromodomain的三维结构并与已知的结构进行比较。用化学位移扰动方法研究它们与组蛋白特定部位乙酰化的赖氨酸的识别，测定解离常数，确定作用界面。通过上述研究阐明Brd2,Brd4，Brd7与组蛋白识别专一性的三维结构基础。我们还研究了组蛋白分子伴侣RTT106双PH结构域的三维结构。这是一种全新的分子伴侣的结构。我们发现它不仅与组蛋白H3, H4结合，还首次发现它与DNA结合，定点突变影响它与与组蛋白H3, H4结合，或影响它与DNA结合。结果表明RTT106的DNA结合活性涉及Sir蛋白介导的端粒异染色体的形成。
结论摘要：
英文主题词Brd2, Brd4, Bromodomain, histone, Rtt106
成果综合统计
期刊论文
会议论文
专利
获奖
著作
期刊论文
Solution Structure of S. cerevisiae PDCD5like protein and its promoting role in H2O2-induced apoptos
Temperature-induced partially unfolded state of hUBF HMG Box-5: Conformational and dynamic investiga
Structural basis and binding properties of the second bromodomain of Brd4 with acetylated histone ta
Interesting structural and dynamical Behaviors exhibited by the AF-6 PDZ domain upon Bcr peptide bin
Solution structure of the second bromodomain of Brd2 and its specific interaction with acetylated hi
Solution structure of the first SH3 domain of human vinexin and its interaction with vinculin peptid
相关项目
施蕴渝的项目