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帕金森病患者血清对α-突触核蛋白寡聚体形成的促进作用
  • ISSN号:1006-7795
  • 期刊名称:《首都医科大学学报》
  • 时间:0
  • 分类:Q189[生物学—神经生物学;生物学—普通生物学]
  • 作者机构:[1]首都医科大学宣武医院老年病研究所神经生物学研究室神经变性病教育部重点实验室,神经变性病教育部重点实验室, [2]首都医科大学宣武医院中心实验室
  • 相关基金:国家高技术研究发展计划(863计划)重大项目(2006AA02A408),国家自然科学基金(30570646,30430280),北京市自然科学基金(7022011)和北京市属高等学校人才强教计划资助项目
中文摘要:

目的研究帕金森病(PD)患者血清对外源性α-突触核蛋白(α-Synuclein,α-Syn)寡聚体形成的影响,初步分析血清促进α-Syn寡聚体形成的机制。方法将重组人α-Syn加入PD患者和对照组血清中,37℃振荡孵育,用免疫印迹方法鉴定α-Syn寡聚体的形成情况,用ELISA分析α-Syn寡聚体的形成量。结果α-Syn在血清中振荡孵育后主要形成二聚体和十四聚体。与对照组血清相比较,PD患者血清具有促进α-Syn寡聚体形成的作用。在血清中加入还原性谷胱甘肽可明显减弱PD患者血清促进α-Syn寡聚体形成的作用。结论PD患者血清促进α-Syn寡聚体的形成,其机制可能与α-Syn的氧化修饰有关。

英文摘要:

Objective To study the oligomerization of α-Synuclein (ct-Syn) in the sera of patients with Parkinson' s disease (PD) and the potential mechanism for this oligomerization. Methods Recombinant α-Syn was incubated in the sera of PD patients and of normal subjects. Immunoblot analysis was used to identify the formation of α-Syn oligomers. A special ELISA method was used to evaluate the amount of α-Syn oligomers in PD and control sera. Results The oligomeric forms of α-Syn formed in the serum were dimers, trimers, tetramers, and fourteen-polymers, Compared with control sera, the sera of PD patients significantly enhanced the oligomerization of α-Syn. Reduced glutathione significantly decreased the amount of α-Syn oligomers in the sera of PD patients. Conclusion α-Syn can form different forms of oligomers in the serum. Compared with control, sera from PD patients enhance the oligomerization of α-Syn, which may be mediated by oxidization of α-Syn.

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期刊信息
  • 《首都医科大学学报》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:北京市教育委员会
  • 主办单位:首都医科大学
  • 主编:王晓民
  • 地址:北京丰台区右安门外西头条10号
  • 邮编:100069
  • 邮箱:sydxb@ccmu.edu.cn
  • 电话:010-83911346 83911348
  • 国际标准刊号:ISSN:1006-7795
  • 国内统一刊号:ISSN:11-3662/R
  • 邮发代号:82-56
  • 获奖情况:
  • 第三届中国高校优秀科技期刊奖,中国科技论文在线...
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2014版)
  • 被引量:14086