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原核表达的含PTD—eGFP不同分子质量融合蛋白穿膜能力的比较
  • ISSN号:1671-7783
  • 期刊名称:《江苏大学学报:医学版》
  • 时间:0
  • 分类:E392.12[军事—军事理论]
  • 作者机构:[1]江苏大学基础医学与医学技术学院免疫学与免疫学检验系,江苏镇江212013
  • 相关基金:国家自然科学基金资助项目(30671984)
中文摘要:

目的:评价HIV-1 TAT蛋白转导结构域(PTD)携带的不同分子质量融合蛋白的穿细胞膜能力。方法:诱导表达、纯化含PTD—eGFP的不同分子质量的融合蛋白,与细胞共育后,通过流式细胞术、激光共聚焦评价融合蛋白穿膜能力。结果:诱导表达、纯化获得3种含PTD—eGFP的不同分子质量的融合蛋白。流式细胞术和激光共聚焦方法分析发现3种融合蛋白均具有高效穿膜能力。结论:PTD介导融合蛋白的穿膜能力与分子质量无直接关系。

英文摘要:

Objective: To judge the efficacy of the fusion protein including protein transduction domain of HIV TAT by multi-biotechnology and to obtain the more effective cellular uptake protein for the further research of its bio-funetion. Methods: The expression of three fusion proteins were induced by IPTG and were purified from the inclusion bodies. Flow cytometry analysis and confocal microscope observation were used to evaluate the efficacy of the fusion proteins to transduce into the Jurkat cells, when the cells were exposed to fusion protein. Results: The fusion proteins could transduce into Jurkat T cells efficiently. Conclusion: All the three fusion proteins could cross the cell membrane and had no difference.

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期刊信息
  • 《江苏大学学报:医学版》
  • 中国科技核心期刊
  • 主管单位:江苏省教育厅
  • 主办单位:江苏大学
  • 主编:许化溪
  • 地址:江苏省镇江市梦溪园巷30号
  • 邮编:212003
  • 邮箱:
  • 电话:0511-84446824
  • 国际标准刊号:ISSN:1671-7783
  • 国内统一刊号:ISSN:32-1669/R
  • 邮发代号:28-192
  • 获奖情况:
  • 1995年、1999年被评为江苏省优秀学报
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),英国农业与生物科学研究中心文摘,波兰哥白尼索引,美国剑桥科学文摘,中国中国科技核心期刊
  • 被引量:6001