位置:成果数据库 > 期刊 > 期刊详情页
考马斯亮蓝G-250与牛血清白蛋白的相互作用研究
  • ISSN号:1673-9078
  • 期刊名称:《现代食品科技》
  • 时间:0
  • 分类:O641.3[理学—物理化学;理学—化学]
  • 作者机构:[1]兰州理工大学生命科学与工程学院,甘肃兰州730050, [2]中国农业科学院兰州畜牧与兽药研究所,甘肃兰州730050
  • 相关基金:农业行业科研专项(201203042); 国家自然基金资助项目(31060041,51366009); 甘肃省自然基金(1212RJYA008,1212RJYA034); 兰州理工大学“红柳青年教师培养计划”(Q201207)
中文摘要:

利用紫外-可见光谱、傅里叶变红外光谱、圆二色谱和分子建模技术研究了考马斯亮蓝G-250与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。紫外-可见光谱测定结果表明,随BSA的浓度的增加,以1:1形成复合物,在不同温度条件下,结合形成常数值分别为5.03×104、3.04×104、2.84×104和1.99×104 L/mol,随温度升高而减小,整个反应过程是焓、熵联合驱动自发进行,热力学焓变(ΔH)和熵变(ΔS)分别为-45.3229 k J/mol和-139.1847 J/(K·mol),说明分子间作用力以氢键和范德华力为主;采用傅里叶红外技术研究了作用前后BSA中α-螺旋特征酰胺带(I和II)的变化,结果表明酰胺带I由1650 cm-1移动到1710 cm-1,酰胺带II从1544 cm-1移动到1573 cm-1,α-螺旋结构降低;圆二色谱测定结果和分子对接技术进一步验证了BSA结构的变化,α-螺旋含量由42.15%下降至1.27%。

英文摘要:

The interaction of Coomassie brilliant blue G-250(CBBG-250) with bovine serum albumin(BSA) was investigated by the methods of ultraviolet-visible(UV-Vis) spectroscopy, Fourier transform infrared spectroscopy(FT-IR), circular dichroism(CD), and molecular modeling technique. The UV-Vis results showed that BSA could interact with CBBG-250 to form a CBBG-BSA complex in a molar ratio of 1:1 with increasing BSA concentrations. At different temperatures, the apparent binding constant(Ka) values were 5.03 × 104(298 K), 3.04 × 104(303 K), 2.84 × 104(308 K), and 1.99 × 104 L/mol(313 K), respectively, which decreased with increasing temperatures. The whole process was enthalpically and entropically driven, and the enthalpy(△H) and entropy changes(△S) were 45.32 k J/mol and 139.18 J/(mol·K), respectively, indicating that the hydrogen bonds and Van der Waals forces played a dominant role in the molecular interaction. FT-IR was used to study the changes in characteristic amide bands(I and II) of α-helix in BSA before and after the interaction. The results showed that amide band I shifted from 1650 cm-1 to 1710 cm-1, amide band II shifted from 1573 cm-1 to 1544 cm-1, and the α-helical structure content was reduced. CD measurements and molecular docking technique further verified the changes in BSA structure and the content of α-helical structure decreased from 42.15% to 1.27%.

同期刊论文项目
同项目期刊论文
期刊信息
  • 《现代食品科技》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:华南理工大学
  • 主办单位:华南理工大学
  • 主编:李琳
  • 地址:广州市天河区五山路华南理工大学麟鸿楼号508室
  • 邮编:510640
  • 邮箱:xdspkj@vip.sohu.com
  • 电话:020-87112373
  • 国际标准刊号:ISSN:1673-9078
  • 国内统一刊号:ISSN:44-1620/TS
  • 邮发代号:46-349
  • 获奖情况:
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),英国农业与生物科学研究中心文摘,波兰哥白尼索引,荷兰文摘与引文数据库,美国工程索引,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国食品科技文摘
  • 被引量:20414