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鸭肉肌动球蛋白解离的影响因素研究
  • ISSN号:1002-6630
  • 期刊名称:《食品科学》
  • 时间:0
  • 分类:TS251.68[轻工技术与工程—农产品加工及贮藏工程;轻工技术与工程—食品科学与工程]
  • 作者机构:[1]江苏省农业科学院农产品加工研究所,江苏南京210014, [2]南京财经大学食品科学与工程学院,江苏南京210046
  • 相关基金:国家自然科学基金项目(31101312):江苏省农业科技自主创新基金项目(CX(12)3082)
中文摘要:

研究可能影响鸭肉肌动球蛋白解离的多种因素,包括内部因素(AMP、IMP、ADP、ATP、Ca2+、PO43-)和外部因素(NaCl腌制、不同种类磷酸盐腌制)。以肌动球蛋白提取物和鸭肉为原料,主要应用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis,SDS-PAGE)和蛋白质印迹(Western blotting)法进行检测。结果表明:在4 ℃条件下,经过8、16 mmol/L的AMP、IMP处理和25~50 mmol/L PO43-处理的肌动球蛋白,检测到肌动蛋白条带浓度明显增加;经过8、16 mmol/L ADP处理和0.1~5.0 mmol/L Ca2+处理后的肌动球蛋白,检测到肌动蛋白条带浓度无明显变化。腌制对肌动球蛋白解离无明显影响。

英文摘要:

This study illustrated multiple potential factors influencing actomyosin dissociation, including internal factors (AMP, IMP, ADP, ATP, Ca2+, and PO43-) and external factors (marinated with NaCl or with different phosphate salts). Actomyosin was extracted from duck breast muscle and the protein composition was examined by sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) and western-blot analysis. Results: The density of actin bands was increased significantly when the actomyosin was treated with 8, 16 mmol/L AMP or IMP or with 25-50 mmol/L PO43- at 4 ℃, whereastreatment with 8, 16 mmol/L ADP or with 0.1-5 mmol/L Ca2+ did not result in a significant change in actin band densities. These results suggest that marinating duck muscle with different salts has no significant effects on actomyosin dissociation.

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期刊信息
  • 《食品科学》
  • 北大核心期刊(2011版)
  • 主管单位:中国商业联合会
  • 主办单位:北京市食品研究所
  • 主编:孙勇
  • 地址:北京西城区禄长街头条4号
  • 邮编:100050
  • 邮箱:foodsci@126.com
  • 电话:010-83155446-8006
  • 国际标准刊号:ISSN:1002-6630
  • 国内统一刊号:ISSN:11-2206/TS
  • 邮发代号:2-439
  • 获奖情况:
  • 国家“双效”期刊,1986年原商业部重大成果三等奖,1997年国内贸易部优秀科技期刊三等奖,第三届中国出版政府奖提名奖,第三届中国出版政府奖提名奖
  • 国内外数据库收录:
  • 美国化学文摘(网络版),美国工程索引,日本日本科学技术振兴机构数据库,中国中国科技核心期刊,中国北大核心期刊(2004版),中国北大核心期刊(2008版),中国北大核心期刊(2011版),中国北大核心期刊(2014版),英国英国皇家化学学会文摘,英国食品科技文摘,中国北大核心期刊(2000版)
  • 被引量:115579