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热变性和热聚集对大豆分离蛋白溶解性的影响
  • 期刊名称:食品科学
  • 时间:0
  • 页码:106-108
  • 语言:中文
  • 分类:TS201.7[轻工技术与工程—食品科学;轻工技术与工程—食品科学与工程]
  • 作者机构:[1]华南理工大学轻工与食品学院食物蛋白工程研究中心,广东广州510640
  • 相关基金:国家自然科学基金项目(20776050);广东省自然科学基金项目(07006508)
  • 相关项目:水热体系中人工分子伴侣辅助大豆球蛋白可溶性聚集体的重构
中文摘要:

研究了温度和浓度对大豆分离蛋白(SPI)溶解性的影响,并用SDS-PAGE电泳分析了其可溶部分中亚基的组成及聚集方式。结果表明,热诱导大豆蛋白聚集生成了可溶聚集体,使得低浓度热处理后完全变性的SPI具有良好的溶解性。

英文摘要:

The effects of tempetrature and concentration on the solubility of soy protein isolates (SPI) were studied, and then the subunit compositions and form of aggregation of soluble fractions obtained from treated SPI were analyzed by SDS-PAGE. The results showed that the totally denatured SPI after thermal treatment at low concentration have good solubility due to formation of heat-induced soluble protein aggregates.

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