中文摘要：

在体外,将μ-钙激活酶用不同浓度的氧化剂（0μmol·L-1H2O2＋0μmol·L-1Fe2＋、300μmol·L-1H2O2＋600μmol·L-1 Fe2＋、400μmol·L-1 H2O2＋800μmol·L-1 Fe2＋、500μmol·L-1 H2O2＋1 000μmol·L-1 Fe2＋）氧化,并用其孵育分离纯化的牛肉肌原纤维蛋白,通过SDS-PAGE和Western blotting分析氧化的μ-钙激活酶对肌原纤维蛋白降解的影响。结果表明：随着氧化剂浓度的升高,μ-钙激活酶降解肌间线蛋白和肌钙蛋白T的能力减弱,同时相对分子质量为30×103肌钙蛋白T降解的产物减少。表明,μ-钙激活酶的氧化抑制其对部分肌原纤维蛋白的降解。

英文摘要：

μ-calpain was oxidized by varying concentrations of oxidant（0 μmol·L-1 H2O2＋0 μmol·L-1 Fe2＋,300 μmol·L-1 H2O2＋600 μmol·L-1 Fe2＋,400 μmol·L-1 H2O2＋800 μmol·L-1 Fe2＋,500 μmol·L-1 H2O2＋1 000 μmol·L-1 Fe2＋）,then incubated with purified bovine myofibrillar proteins,and the rates of protein degradation were analyzed with SDS-PAGE and Western blotting.The results revealed that the ability of μ-calpain in degradating Desmin and Troponin-T was attenuated as the oxidative level increased,the degradation fragment with relative molecular weight of 30×103 derived from Troponin-T were inhibited.Overall,and the oxidation of μ-calpain limited its ability in degradating a part of myofibrillar proteins.